Les molécules protéiques et la distribution à la membrane cellulaire Dans une nouvelle étude publiée dans la revue Nature Structural and Molecular Biology, des chercheurs à l'université d'Umeå en Suède montrent comment une cellule assure la distribution correcte des protéines dans son intérieur. Ils ont créé une image détaillée des protéines do... Dans une nouvelle étude publiée dans la revue Nature Structural and Molecular Biology, des chercheurs à l'université d'Umeå en Suède montrent comment une cellule assure la distribution correcte des protéines dans son intérieur. Ils ont créé une image détaillée des protéines dotées d'une sorte d'étiquette qui permet de guider les protéines à travers la membrane cellulaire. La plupart des organismes possédant une structure complexe sont composés d'innombrables cellules, elles-mêmes pleines de formes complexes. Les cellules parviennent à une organisation si sophistiquée notamment à travers la garantie que leurs diverses protéines arrivent à bon port. Pour les scientifiques, il est très intéressant de voir comment elles y parviennent. Si nous pouvons comprendre comment les cellules déterminent la destination d'une protéine donnée dans une cellule, et lesquelles sont exportées, nous pouvons ensuite reconcevoir le système à notre avantage. Toutefois, le mécanisme à travers lequel des familles distinctes de protéines sont dispersées au bon endroit dans la cellule demeure une des questions les plus intrigantes de la biologie. Même le premier pas demeure un mystère: la synthèse quelque peu étrange des polypeptides à travers l'intérieur dense et imperméable de la membrane endoplasmatique du réticulum. Toutefois, les scientifiques reconnaissent certains des principes de base du processus; une découverte majeure, récemment établie par les chercheurs d'Umeå, explique comment les protéines sont exportées parfois complètement de la cellule. La première étape du mécanisme d'exportation réside sur un complexe moléculaire. Celui-ci est composé d'une petite molécule d'acide ribonucléique (ARN) entrelacée à cinq polypeptides spécifiques. Ensemble, ils constituent une particule de reconnaissance de signal (SRP, pour signal recognition particle). Ce complexe recherche et s'associe aux protéines destinées à l'exportation. Au même titre que la SRP, un principe supplémentaire notamment trouvé sous la même forme a déjà été découvert dans toutes les cellules: l'«étiquette d'adresse». Les cellules semblent utiliser de courtes séquences d'acides aminés qui composent la protéine en tant qu'étiquettes pour la destination finale de la protéine. Sans cette séquence de signal, une protéine ne peut pas interagir avec la SRP et circuler à travers le réticulum endoplasmique. Ce signal particulier est ôté du processus de déplacement à travers la membrane, et alors un autre signal entre en jeu. D'autres séquences d'acides aminés pourraient également agir en tant que signal pour d'autres étapes de tri; il s'agit d'un domaine de recherche passionnant. Une de ces étiquettes de peptides supplémentaires est connue des scientifiques; les séquences d'ancrage. Nous les rencontrons souvent aux extrémités des protéines. Composés d'acides aminés hydrophobiques, elles agissent pour fixer fortement les protéines aux membranes. Étrangement, certaines séquences d'ancrage ne fonctionnent qu'à leur destination finale, qui se situe en dehors de la membrane endoplasmique du réticulum ou toute autre membrane sur la voie de l'exportation. Ces mécanismes compliqués sont présents chez toutes les cellules animales et végétales, mais le methanococcus jannaschii - un organisme autotropique hyperthermophillique qui appartient au royaume d'Archaea - est beaucoup plus simple. Ce micro-organisme à cellule unique a offert aux scientifiques d'Umeå un système de modèle beaucoup plus direct dans lequel ils pouvaient étudier la structure SRP avec et sans la séquence de signal de guidance. La technologie utilisée est appelé cristallographie à rayon X. «Les changements structuraux étaient considérablement plus importants que ceux préalablement prévus», explique Elisabeth Sauer-Eriksson, professeur du département de chimie à Umeå. «Ils nous fournissent des explications détaillées sur le rôle que jouent les SRP dans le transport des protéines. Ces spécifications structurelles peuvent également servir de modèle quant au fonctionnement des SRP à différents niveaux au cours du transport des protéines.» Si les mécanismes ingénieux à travers lesquelles les cellules étiquettent et trient leurs protéines pour l'exportation étaient découverts, les ingénieurs génétiques pourraient alors permettre aux micro-organismes de sécréter toute protéine souhaitée. L'étude a été financée par le conseil de recherche suédois, le centre de recherche microbienne d'Umeå et la fondation Kempe.Pour de plus amples informations, consulter: Université d'Umeå http://www.umu.se/english/ Nature Structural and Molecular Biology http://www.nature.com/nsmb/index.html
