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L'énergie produite par les liaisons des protéines

Comprendre ce qui détermine la liaison des protéines est un thème important dans la biologie. Par mutation et évolution, les interactions des protéines ont produit une complexité biologique.
L'énergie produite par les liaisons des protéines
La mutation pourrait être le résultat du changement dans la structure des protéines sur un site critique, affectant la liaison avec une autre protéine. Cela peut prendre la forme de l'ajout ou de l'élimination de groupes qui stabilisent la réaction, par exemple. Le changement qui en résulte dans la liaison de l'énergie pourrait représenter des altérations importantes dans les produits et dans les parcours en aval.

Le projet EEPPIBM (Exploring the evolution of protein-protein interactions and their networks using biophysical models) a étudié la manière dont l'énergie change en cas de mutation dans le contexte de l'évolution. En utilisant un ensemble de données de 1 949 mutations d'un complexe de protéines de cristal de type sauvage, les chercheurs ont modélisé les interactions mutantes et évalué les changements dans les contacts intermoléculaires. Les travaux sur l'évaluation des poses dans le «docking» (ou amarrage) de protéines ont été publiés dans le Journal of Chemical Theory and Computation.

Plus de 100 fonctions d'évaluation ont été évaluées pour leur pertinence dans des interactions entre protéines. Les fonctions incluaient des méthodes mécaniques moléculaires dans la modélisation ainsi que la liaison hydrogène et la solubilité liée à l'électrostatique.

Les fonctions ont été mises à la disposition de la communauté scientifique via serveur CCharPPI et le classement des poses de docking se trouve sur serveur SwarmDock. Le serveur SwarmDock est un service web permettant la génération de structures 3D de complexes de protéines. Pour la spectroscopie de masse, ces fonctions ont été utilisées pour concevoir des inhibiteurs de protéines d'un métalloprotéase sans inhibiteurs naturels connus. Les matériaux sont en cours de validation.

La recherche d'EEPPIBM a également été appliquée au balayage des aminoacides alanines pour la liaison des points névralgiques afin de déterminer comment ils ont changé dans l'évolution. De nouvelles informations apparaissent sur la manière dont la nature forme l'organisation spatiale de l'énergie influençant les contacts à une interface de liaison.

Informations connexes

Mots-clés

Énergie, protéine, liant, évolution, docking de protéines, modélisation
Numéro d'enregistrement: 175115 / Dernière mise à jour le: 2016-02-10
Domaine: Énergie