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Zu den mechanischen Eigenschaften von Amyloiden

Europäische Wissenschaftler entwickelten eine bahnbrechende elektronenmikroskopische Methode, um die zeitabhängige Bildung von Amyloidfibrillen zu untersuchen. Die neuen Informationen sind wichtig, um die Pathogenese bei Neurodegeneration zu klären.
Zu den mechanischen Eigenschaften von Amyloiden
Mehrere Formen altersbedingter Demenz wie Alzheimer und Parkinson werden durch unlösliche Proteinaggregate (Amyloide) verursacht. Dabei handelt es sich um lange, seilartige Strukturen, die sich zu unlösbaren Plaques zusammenfügen, einem Merkmal vieler amyloidbedingter Krankheiten.

Hauptziel des EU-finanzierten Projekts NANOMECHAMYLOID (Investigation of the relationship between the material properties of insoluble, protein aggregates known as amyloids and common forms of age-related dementia such as Alzheimer's and Parkinson's) war es, die physischen Eigenschaften verschiedener Arten von Amyloidfibrillen zu ermitteln. Hierfür entwickelten die Wissenschaftler eine bahnbrechende 4D-Kryoelektronenmikroskopie, die die räumliche Auflösung von Elektronenmikroskopen mit der zeitlichen Auflösung von Laserspektroskopen kombiniert. Mit der Technik können kleinste Kräften auf Materialien ausgeübt werden und Videoaufnahmen der resultierenden Verschiebung erzeugt werden. So gelang es mit diesem Ansatz, die 3D-Struktur von Amyloidfibrillen in hoher zeitlicher Auflösung darzustellen.

Die Elastizität der Amyloide wurde dann systematisch auf Nanoebene anhand der Bindungssteifigkeit der intermolekularen Kräfte untersucht. Interessanterweise ergab sich bei den Amyloiden eine ausgeprägte mechanische Anisotropie mit longitudinaler Wasserstoffbindung, die 20 Mal steifer ist als elektrostatische Wechselwirkungen. Dies deutete auf ein längenabhängiges mechanisches Verhalten von Amyloidfibrillen hin, was die Wechselwirkungen mit der Zellmembran und die Ausbreitung von Amyloid-Erkrankungen besser erklären könnte.

Künftige Experimente, in denen die unterschiedlichen biophysikalischen Eigenschaften der verschiedenen Arten von Amyloidfibrillen untersucht werden, könnten künftig einzigartige Einblicke darüber liefern, wie dies zu Alzheimer-Demenz führt.

Verwandte Informationen

Fachgebiete

Life Sciences

Schlüsselwörter

Amyloid, Neurodegeneration, NANOMECHAMYLOID, Kryo-Elektronenmikroskopie, Bindungssteifigkeit
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