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FP7

NANOMECHAMYLOID Résultat en bref

Project ID: 331703
Financé au titre de: FP7-PEOPLE
Pays: Royaume-Uni

Les propriétés mécaniques des amyloïdes

Des scientifiques européens ont mis au point une technique révolutionnaire de microscopie électronique, pour étudier dans la durée la formation des fibrilles d'amyloïdes. Les informations générées par cette technique ont des conséquences importantes pour comprendre la pathogenèse de la neurodégénérescence.
Les propriétés mécaniques des amyloïdes
Plusieurs formes de démence associées à l'âge, comme les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, découlent de l'agglomération de protéines insolubles, des amyloïdes. Ces protéines, présentes sous forme de longues structures semblables à des cordes, peuvent s'associer d'elles-mêmes pour former des plaques irréductibles, un signe de nombreuses maladies associées à ces amyloïdes.

Le projet NANOMECHAMYLOID (Investigation of the relationship between the material properties of insoluble, protein aggregates known as amyloids and common forms of age-related dementia such as Alzheimer's and Parkinson's), financé par l'UE, voulait déterminer les propriétés physiques de diverses fibrilles d'amyloïdes. Dans ce but, les scientifiques ont mis au point une technique révolutionnaire de microscopie cryo-électronique à quatre dimensions, qui associe la résolution spatiale du microscope électronique et la résolution temporelle de la spectroscopie laser. Cette technique permet d'appliquer de faibles forces aux matériaux, et de réaliser des animations des déplacements résultants. Elle a permis aux chercheurs de déterminer la structure 3D de fibrilles d'amyloïdes, avec une résolution élevée et dans la durée.

Les chercheurs ont étudié dans le détail l'origine de l'élasticité de l'amyloïde à l'échelle nanométrique, en mesurant la force de la liaison entre les molécules. Ils ont été étonnés de constater que l'amyloïde présentait de nettes différences, le lien hydrogène longitudinal étant 20 fois plus fort que les interactions électrostatiques. Ceci suppose que le comportement mécanique des fibrilles dépend de leur longueur, et peut expliquer leurs interactions avec la membrane de la cellule et le développement des maladies associées aux amyloïdes.

De futures expériences visant à déterminer les propriétés biophysiques particulières des divers types de fibrilles d'amyloïdes devraient apporter des informations sans précédent sur leur implication dans la maladie d'Alzheimer.

Informations connexes

Thèmes

Life Sciences

Mots-clés

Amyloïde, neurodégénérescence, NANOMECHAMYLOID, microscopie cryo-électronique, force de liaison
Numéro d'enregistrement: 190911 / Dernière mise à jour le: 2017-01-23