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FP6

UPMAN — Risultato in breve

Project ID: 512052
Finanziato nell'ambito di: FP6-LIFESCIHEALTH
Paese: Germania

Metodi migliori per rilevare il misfolding proteico

La funzione delle proteine viene determinata dalla loro conformazione tridimensionale (3D) e dal ripiegamento (folding). Alcuni scienziati provenienti da tutta l'Europa hanno lavorato in sinergia al fine di sviluppare nuovi metodi per analizzare la forma funzionale di proteine in condizioni patologiche.
Metodi migliori per rilevare il misfolding proteico
Un ripiegamento anormale della proteina causa spesso la perdita della funzione e induce la formazione di aggregati proteici all'interno o all'esterno della cellula. Tali eventi incidono enormemente sulla salute umana e conducono a varie malattie sistemiche di natura neurologica o di altro tipo.

Il progetto UPMAN ("Understanding protein misfolding and aggregation by NMR"), finanziato dall'UE, si proponeva di ideare metodi innovativi per studiare e comprendere il ripiegamento non corretto (misfolding) e l'aggregazione delle proteine. Gli scienziati del progetto si sono orientati verso approcci basati su spettroscopia risonanza magnetica nucleare (RMN) insieme a un software appropriato per studiare la capacità di ripiegamento di varie specie di proteine.

Con le tecniche RMN sviluppate si è proceduto ad analizzare proteine molto flessibili incapaci di ripiegamento, accanto ai precursori di aggregati fibrillari (gli stati più tossici di malattie da errore di ripiegamento delle proteine). Tali catene polipeptidiche assumono strutture notevolmente diverse da quelle delle proteine native analizzabili attraverso approcci tradizionali.

Si prevede che lo studio UPMAN, generando informazioni strutturali su stati proteici pre-fibrillari, sarà utile per lo sviluppo di prodotti farmaceutici per combattere alcune tra le condizioni mediche più debilitanti. Tuttavia, devono ancora essere definiti i meccanismi fondamentali del misfolding e dell'aggregazione delle proteine.

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Argomenti

Life Sciences