Wspólnotowy Serwis Informacyjny Badan i Rozwoju - CORDIS

Ilustrowanie jakości krystalizacji makromolekularnej

Badanie struktury molekularnej ma zasadnicze znaczenie dla opracowania środków farmaceutycznych. Nowe techniki optyczne opracowane przez naukowców wspieranych ze środków UE znacznie skracają czas realizacji odkryć naukowych przy jednoczesnym zwiększeniu prawdopodobieństwa odniesienia sukcesu.
Ilustrowanie jakości krystalizacji makromolekularnej
Informacje na temat większości znanych obecnie struktur białkowych generowane są przy użyciu krystalografii rentgenowskiej, znanej również jako dyfrakcja rentgenowska. Wiązka promieniowania X kierowana jest na kryształy stałe zawierające tryliony identycznych cząsteczek. Program komputerowy tworzy trójwymiarowy obraz na podstawie kalkulacji pozycji każdego atomu w cząsteczce w oparciu o wykryty wzór dyfrakcji.

Hodowla wysokiej jakości kryształów to skomplikowany i delikatny proces, który potrafi trwać całymi miesiącami a nawet latami, w wielu przypadkach dając niskiej jakości rezultaty. Naukowcy zbadali nową technikę wykrywania jakości procesu zarodkowania kryształu na wczesnym etapie w ramach finansowanego ze środków UE projektu TOPCRYST ("Novel tools for crystallisation of macromolecules"). Celem projektu jest umożliwienie wczesnego wykrywania jakości kryształów proteinowych w celu utraty minimalizacji strat czasu, nakładu pracy i środków w przypadku miernego zarodkowania.

Technika interferometrii podwójnej polaryzacji (DPI), opracowana przez zespół TOPCRYST do badania struktur molekularnych i interakcji wykorzystuje falowody optyczne ze światłem w rdzeniu. Wszelkie zmiany w interakcjach cząsteczek na powierzchni falowodów są odzwierciedlone w zmianach w propagacji światła w obrębie falowodu.

Naukowcy zastosowali trzy modele systemu molekularnego, których warunki krystalizacji zostały dobrze scharakteryzowane i w związku z tym są często wykorzystywane do testowania nowych metod. "Sygnatura" krystalizacji lub wzór sygnałowy występujący jedynie w przypadku pomyślnej krystalizacji został zidentyfikowany i zastosowany do zdefiniowania warunków krystalizacji dla dwóch historycznie problematycznych białek. Ponadto zidentyfikowano nowe warunki krystalizacji dla jednego z modelowych białek.

W ramach projektu TOPCRYST zademonstrowano skuteczność monitorowania DPI w czasie rzeczywistym do identyfikacji pomyślnych warunków krystalizacji dla makrocząsteczek docelowych przy znacznym skróceniu czasu i minimalizacji nakładu pracy. Oczekuje się, że coraz skuteczniejsze badania strukturalne będące wynikiem tej techniki przyniosą duże korzyści branży odkrywania nowych leków i opieki zdrowotnej.

Powiązane informacje

Śledź nas na: RSS Facebook Twitter YouTube Zarządzany przez Urząd Publikacji UE W górę