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Positive Wirt-Gast-Enzymbeziehungen

Wissenschaftler haben neue supramolekulare Wirte für kleine Gastmoleküle entwickelt, die industriell relevante Enzyme imitieren. Die Struktur des Wirtes verändert offenbar die Eigenschaften des Gastmoleküls auf eine abstimmbare Art, was Kontrolle über seine katalytische Aktivität verspricht.
Positive Wirt-Gast-Enzymbeziehungen
Katalyse, der Vorgang, bei dem die Geschwindigkeit und damit die Ausbeute einer Reaktion durch einen chemischen Kuppelstoff (Katalysator) erhöht werden, ist für die Industrie äußerst wichtig. Enzyme sind natürliche Katalysatoren, und Hydrogenasen sind eine wichtige Klasse dieser Verbindungen.

Hydrogenasen sind Metalloenzyme, enzymatische Proteine mit fest gebundenen Metallionen, die für deren Funktionen von Bedeutung sind. Das Protein, welches den metallischen (aktiven) Ort umgibt, kann die katalytische Funktion direkt und indirekt beeinflussen. Direkte Effekte entstehen aufgrund der Atombindung des Metalls selbst, wodurch die erste Koordinationssphäre erzeugt wird. Indirekte Effekte entstehen aufgrund der Wasserstoffbrückenbindung zu den das Metall umgebenden Molekülen (Liganden), wodurch die zweite Koordinationssphäre erzeugt wird.

Supramolekulare Stützen könnten eine Reihe von Effekten reproduzieren, die für die zweite Koordinationssphäre charakteristisch sind. Mithilfe von EU-Mitteln aus dem Projekt "Catalytic foldamers: Engineering a second coordination sphere around a hydrogenase mimic" (CATAMERS) haben Wissenschaftler supramolekulare Stützen für Molekülmodelle von [FeFe]-Hydrogenase entwickelt. Indirekte Effekte entstehen aufgrund der Wasserstoffbrückenbindung zu den das Metall umgebenden Molekülen (Liganden), wodurch die zweite Koordinationssphäre erzeugt wird. Foldamere, molekulare Ketten oder Oligomere mit äußerst stabilen und vorhersehbaren Strukturen, wurden als Wirtsmoleküle für [FeFe]-Hydrogenase-Imitationen mit Di-Eisen-Komplex genutzt, um eine gut definierte und abstimmbare zweite Koordinationssphäre zu erreichen.

Umfangreiche Entwicklungsarbeiten waren nötig, um die beiden neuen Monomer-Einheiten zu synthetisieren, aus denen man die Foldamere produzieren konnte: eines zur Bindung an den Di-Eisen-Komplex und eines zur Beherbergung des Katalysators. Diese Arbeit führte nicht nur zur Umsetzung des Oligomers, sondern auch zur Einführung einer ganzen Reihe funktioneller Gruppen, was den Weg für eine zukünftig größere Auswahl an Foldameren bereitet. Interessanterweise gab es keine Belege für Wasserstoffbrücken zwischen dem Di-Eisen-Komplex und dem Foldamer-Gerüst. Der Komplex war frei drehbar und rotierte schnell genug, um jeden Eisenort ohne signifikante Verzerrung der Symmetrie des Komplexes ausgleichen zu können.

Trotz der offenbar minimalen Kontrolle über das Foldamer-Gerüst beeinflusst die Konstruktion die elektrochemischen Eigenschaften des Di-Eisen-Komplexes, sobald die zweite Koordinationssphäre darum herum aufgebaut ist. Derartige Aktivität verspricht großes Potenzial für die Feinabstimmung der Reaktivität von Metallkomplexen. Dehydrogenasen werden in wichtigen industriellen Reaktionen eingesetzt, die mit Energieanwendungen verbunden sind, wie die Wasserstoffproduktion und Methan-Oxidation. CATAMERS öffnet Türen für die Entwicklung synthetischer Imitatoren mit höherer Wirksamkeit und geringeren Kosten.

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