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Avances científicos que permitirán a Europa abordar las epidemias de EEB y ECJ

Según una investigación publicada en la revista Science, un equipo de investigadores británicos ha logrado un importante progreso en el conocimiento acerca de cómo produce daños graves la proteína cerebral involucrada en la encefalopatía espongiforme bovina (EEB) del ganado va...
Según una investigación publicada en la revista Science, un equipo de investigadores británicos ha logrado un importante progreso en el conocimiento acerca de cómo produce daños graves la proteína cerebral involucrada en la encefalopatía espongiforme bovina (EEB) del ganado vacuno y en la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) del ser humano.

Este avance ayudará al Parlamento Europeo, que el próximo mes debe examinar una resolución conjunta de sus Comités de Agricultura y Medio Ambiente, insistiendo en que en todas las medidas relativas a la EEB se debe conceder prioridad a la sanidad preventiva y la protección del consumidor. Se prevé que el Consejo de Ministros alcance una posición común en su reunión del 14 de junio de 1999.

En las enfermedades priónicas, como la EEB y la tembladera de los animales y la ECJ del ser humano, se produce la conversión de una proteína celular normal, conocida como proteína priónica o PPr, en una forma anómala o aberrante. Se considera que esta proteína aberrante es el "prión" infeccioso que provoca estas enfermedades, al replicarse mediante la conversión de PPr normales en PPr aberrantes, dando lugar a una reacción en cadena cuyo resultado es su acumulación progresiva y el daño cerebral. Se sabe que la diferencia entre las formas de PPr normal y aberrante está en relación con su configuración, pero hasta ahora seguía siendo un misterio cómo se producía exactamente la conversión de PPr normal en aberrante.

Ahora los investigadores han conseguido captar este cambio notable y sin precedentes en un tubo de ensayo, como explica el profesor John Collinge, de la Facultad de Medicina del Imperial College y Director de la Unidad del Prión del Consejo de Investigaciones Médicas, que dirigió el equipo de investigación: "Las proteínas están formadas por dos unidades estructurales básicas, conocidas como alfa-hélice y conformación beta. La casi totalidad de la estructura del PPr normal es alfa, mientras que la mayor parte de la aberrante es beta, y utilizando una forma de proteína priónica soluble normal obtenida por ingeniería genética, hemos conseguido captar, por primera vez, el instante en que se produce el cambio.

"Ahora sabemos que la conversión implica la ruptura de un enlace sencillo de la molécula en determinadas condiciones que existen normalmente en las células. Esta sorprendente propiedad de las proteínas priónicas no tiene precedentes, puesto que hasta ahora no se había observado en ninguna otra proteína la existencia de dos configuraciones completamente diferentes", añadió el profesor Collinge.

Además, cuando se coloca esta proteína en las concentraciones salinas que normalmente existen en el cerebro, forma un material aglutinado o agregado que no se puede distinguir de la forma aberrante que se acumula en el cerebro en la EEB y la ECJ. Por primera vez se puede explicar cómo se replican estos priones.

Esta investigación, financiada conjuntamente por Wellcome Trust, la institución benéfica de investigaciones médicas más importante del mundo, y el Consejo de Investigaciones Médicas (MRC), representa un importante avance en el conocimiento de las fenómenos básicos que se producen en las enfermedades producidas por priones. Gracias a esta nueva información, debería ser posible fabricar anticuerpos capaces de detectar específicamente la beta-PPr, ofreciendo la oportunidad de realizar nuevas pruebas de diagnóstico para las enfermedades producidas por priones en el ser humano y los animales. El conocimiento de cómo se produce el cambio entre la forma normal y la aberrante podría ayudar a los investigadores a formular nuevos medicamentos, y sería en el futuro posible utilizar beta-PPr para elaborar nuevas estrategias de terapias y prevención de las enfermedades priónicas.

"El hecho de conocer cómo se produce la conversión entre las formas alfa y beta de la proteína priónica abre el camino a nuevas líneas de investigación para comprender la ECJ y la EEB", señala el profesor Collinge. "Si bien esto lleva consigo la posibilidad de elaborar pruebas de diagnóstico mucho mejores, nuestro objetivo último de un tratamiento eficaz para estas devastadoras enfermedades cerebrales sigue siendo un reto enorme".

El profesor Collinge estaba trabajando en colaboración con el Dr. Tony Clarke, de la Universidad de Bristol y la Unidad del Prión del MRC, el Dr. John Waltho, de la Universidad de Sheffield, y la profesora Helen Saibil, del Birkbeck College.

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