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Des molécules antistress

Des polymères auto-éclairants mis au point récemment ont été intentionnellement conçus avec la capacité de se fixer sur les prions toxiques et de les rendre inoffensifs, ce qui permet de guérir des maladies nerveuses mortelles. Cette étude hélvético-suédoise a été soutenue en ...

Des polymères auto-éclairants mis au point récemment ont été intentionnellement conçus avec la capacité de se fixer sur les prions toxiques et de les rendre inoffensifs, ce qui permet de guérir des maladies nerveuses mortelles. Cette étude hélvético-suédoise a été soutenue en partie par le projet LUPAS («Luminescent polymers for in vivo imaging of amyloid signatures») qui bénéficie d'un soutien de près de 5 millions d'euros au titre du thème «Santé» du septième programme-cadre de l'UE (7e PC). Les résultats ont été présentés dans le Journal of Biological Chemistry. Ces recherches sont vraiment révolutionnaires. Des chercheurs de l'Université Linköping en Suède, en coopération avec des collègues du Centre hospitalier universitaire de Zurich en Suisse, ont déclaré que c'était la première fois que l'on parvenait à démontrer la possibilité de soigner les maladies, telles que la maladie de la vache folle et la maladie de Creutzfeldt-Jacobs, avec des molécules de polymères conjugués luminescents (PCL). Ils ont testé ces PCL sur des tissus infectés par des prions. Les résultats indiquent que le nombre de prions, ainsi que leur toxicité et leur infectibilité, a considérablement diminué. «En voyant cet effet sur les infections à prions, nous croyons que la même approche pourrait aussi fonctionner sur la maladie d'Alzheimer», affirme Peter Nilsson, chercheur en chimie bioorganique financé par le Conseil européen de la recherche (CER). Les maladies à prions sont un groupe de maladies évolutives qui touchent le cerveau et le système nerveux des humains et des animaux. Parmi les maladies à prions de l'humain, citons la maladie sporadique de Creutzfeldt-Jakob, Kuru, la variante de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, le syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker et l'insomnie fatale familiale. Les maladies à prions peuvent être héréditaires, survenir spontanément ou par infection, par exemple par l'intermédiaire de viande infectée, comme ce fut le cas pour la maladie de la vache folle. «Sur la base de ces résultats, nous pouvons désormais personnaliser des molécules entièrement nouvelles, pour obtenir un effet potentiel encore supérieur», a déclaré le Dr Nilsson. Les chercheurs veulent aller encore plus loin et vérifier si les molécules fonctionneront sur les mouches des fruits présentant un trouble nerveux semblable à la maladie d'Alzheimer. La maladie d'Alzheimer est causée par ce qu'on appelle une plaque amyloïde, qui présente une évolution similaire mais plus lente que les maladies à prions. Financé par l'UE, le projet LUPAS visait quant à lui à combler le fossé entre le diagnostic et le traitement de la maladie d'Alzheimer et des maladies à prions. Au début du projet, l'équipe de LUPAS pensait qu'en mettant au point de nouveaux agents et de nouvelles méthodes pour l'imagerie diagnostique de la plaque amyloïde, il serait possible d'améliorer la qualité du diagnostic et de faciliter le suivi et la compréhension de l'évolution de la maladie. Le projet a rassemblé des partenaires issus de nombreux domaines, notamment des experts de la chimie organique synthétique, de la nanochimie synthétique, des structures amyloïdes, des maladies à prions, de la maladie d'Alzheimer, de l'imagerie par résonance magnétique, de la physique multiphotonique et de l'imagerie hyperspectrale. Ils représentaient la masse critique des compétences nécessaires pour atteindre les objectifs ambitieux du projet. Le coordinateur du projet LUPAS, le professeur Per Hammarstrom, a affirmé lors du lancement du projet: «Les compétences réunies au sein du consortium LUPAS permettront sans aucun doute de mettre au point de nouveaux outils pour comprendre les caractéristiques pathologiques de la maladie d'Alzheimer et des prionoses. Pendant les trois années que dure le projet LUPAS, nous mettrons au point ces outils pour les utiliser avec des modélisations des maladies in vivo et avec des échantillons histologiques humains ex vivo. En cas de réussite, quelques années seront encore nécessaires pour appliquer cette technologie en milieu clinique».Pour de plus amples informations, consulter: LUPAS: http://www.lupas-amyloid.eu The Journal of Biological Chemistry: http://www.jbc.org/

Pays

Suisse, Suède