Description du projet
Des biocatalyseurs plus efficaces pour une chimie durable et puissante
La nature a développé des outils catalytiques pour l’énergie et une chimie durable qui pourraient permettre aux chercheurs de construire des molécules difficilement réalisables par le biais de la chimie traditionnelle. Les sites actifs des catalyseurs biomimétiques sont principalement basés sur des métaux abondants tels que le fer, le nickel et le molybdène. Cependant, les tentatives de génération de catalyseurs biomimétiques ont largement échoué à reproduire l’activité, la stabilité et la sélectivité élevées des enzymes. Le projet BiocatSusChem, financé par l’UE, développe une série d’outils expérimentaux de spectroscopie infrarouge permettant de sonder et de mieux comprendre les mécanismes des métalloenzymes redox in situ. Les études permettront de mieux comprendre comment sont coordonnés les événements chimiques à l’intérieur de métalloenzymes multicentriques complexes, ce qui permettra de créer une nouvelle génération de catalyseurs bio-inspirés.
Objectif
Many significant global challenges in catalysis for energy and sustainable chemistry have already been solved in nature. Metalloenzymes within microorganisms catalyse the transformation of carbon dioxide into simple carbon building blocks or fuels, the reduction of dinitrogen to ammonia under ambient conditions and the production and utilisation of dihydrogen. Catalytic sites for these reactions are necessarily based on metals that are abundant in the environment, including iron, nickel and molybdenum. However, attempts to generate biomimetic catalysts have largely failed to reproduce the high activity, stability and selectivity of enzymes. Proton and electron transfer and substrate binding are all finely choreographed, and we do not yet understand how this is achieved. This project develops a suite of new experimental infrared (IR) spectroscopy tools to probe and understand mechanisms of redox metalloenzymes in situ during electrochemically-controlled steady state turnover, and during electron-transfer-triggered transient studies. The ability of IR spectroscopy to report on the nature and strength of chemical bonds makes it ideally suited to follow the activation and transformation of small molecule reactants at metalloenzyme catalytic sites, binding of inhibitors, and protonation of specific sites. By extending to the far-IR, or introducing mid-IR-active probe amino acids, redox and structural changes in biological electron relay chains also become accessible. Taking as models the enzymes nitrogenase, hydrogenase, carbon monoxide dehydrogenase and formate dehydrogenase, the project sets out to establish a unified understanding of central concepts in small molecule activation in biology. It will reveal precise ways in which chemical events are coordinated inside complex multicentre metalloenzymes, propelling a new generation of bio-inspired catalysts and uncovering new chemistry of enzymes.
Champ scientifique (EuroSciVoc)
CORDIS classe les projets avec EuroSciVoc, une taxonomie multilingue des domaines scientifiques, grâce à un processus semi-automatique basé sur des techniques TLN. Voir: https://op.europa.eu/en/web/eu-vocabularies/euroscivoc.
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