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Structural dynamics essential for photosynthetic adaptation and survival of cyanobacteria in fluctuating light intensities

Descripción del proyecto

Más información sobre los mecanismos de fotoprotección en cianobacterias

Las cianobacterias, al igual que la mayoría de los organismos fotosintéticos, son vulnerables a las fluctuaciones de la intensidad lumínica. Para protegerse, emplean un mecanismo fotoprotector denominado atenuación no fotoquímica. Este mecanismo se desencadena por la activación lumínica de la proteína carotenoide naranja (OCP, por sus siglas en inglés). El objetivo del proyecto OCPSTRUCTDYNAMICS, financiado por las Acciones Marie Skłodowska-Curie, es proporcionar información novedosa sobre la dinámica estructural de la activación lumínica de la OCP. En el proyecto se combinará la cristalografía de rayos X de resolución temporal con la espectroscopia de absorción transitoria ultrarrápida para describir el flujo de fotoenergía dependiente de la estructura en proteínas aisladas. Los hallazgos del estudio deberían ayudar a mejorar la recolección de luz de las cianobacterias en aras de aumentar la producción de biocarburantes.

Objetivo

Like most photosynthetic organisms, cyanobacteria are vulnerable to fluctuations in light intensity, which can damage their photosynthetic machinery. To protect themselves against such fluctuations, they use a photoprotective mechanism called non-photochemical quenching (NPQ), i.e. the dissipation of excess absorbed photo-energy as heat. NPQ in cyanobacteria is triggered by orange carotenoid protein (OCP) light activation. Based on spectroscopic and diffraction studies of OCP in Synechocystis 6803 (gene slr1963), it was suggested that OCP light activation occurs through light-induced movement of a carotenoid causing movement and/or dissociation of OCP N- and C-terminal domains. However, the exact structural dynamics of OCP light-activation need to be unravelled. Furthermore, the growing availability of cyanobacterial genomes allowed identification of additional OCP subfamilies (OCP2, OCPX) in different cyanobacteria. The first results demonstrating different kinetics of light-activation in the different OCP paralogs raised questions about differences in their photoprotective roles and in photoactivation mechanisms. This topic has not been studied to date. Here I propose to resolve structural changes during photoprotection-related transitions of OCP in different OCP subfamilies using time-resolved X-ray crystallography. X-ray crystallography of OCP1 encoded by slr1963, the best-characterized OCP protein, as well as its paralogs from the OCP2 and OCPX subfamilies will be performed. This approach will be combined with ultrafast transient (polarised) absorption spectroscopy on isolated proteins and oriented single crystals to describe the structure-dependent flow of photoenergy in the proteins. This study has several potential applications ranging from enhancing cyanobacterial light harvesting to improve biofuel production, to better understanding of carotenoid-protein interactions in artificial photosynthesis systems, and for optogenetics.

Ámbito científico (EuroSciVoc)

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Coordinador

IMPERIAL COLLEGE OF SCIENCE TECHNOLOGY AND MEDICINE
Aportación neta de la UEn
€ 212 933,76
Dirección
SOUTH KENSINGTON CAMPUS EXHIBITION ROAD
SW7 2AZ LONDON
Reino Unido

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Región
London Inner London — West Westminster
Tipo de actividad
Higher or Secondary Education Establishments
Enlaces
Coste total
€ 212 933,76