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Un estudio desvela aspectos de la bioquímica y el control enzimático de plantas

Investigadores de Suecia y Estados Unidos han averiguado cómo «sabe» una enzima dónde insertar un enlace doble a la hora de desaturar ácidos grasos vegetales. El estudio, publicado en Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), resuelve una incógnita de cuarenta añ...

Investigadores de Suecia y Estados Unidos han averiguado cómo «sabe» una enzima dónde insertar un enlace doble a la hora de desaturar ácidos grasos vegetales. El estudio, publicado en Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), resuelve una incógnita de cuarenta años de antigüedad sobre la manera en la que las enzimas ejercen un control de la ubicación tan específico. Esta información se suma al conocimiento que se posee de este mecanismo, que depende de un único aminoácido ubicado a cierta distancia del sitio activo de la enzima, y se puede aprovechar para emplear aceites vegetales como un sustituto renovable de sustancias petroquímicas. «El mercado de los ácidos grasos vegetales supone unos 150 000 millones de dólares al año (110 000 millones de euros)», explicó John Shanklin, del Laboratorio Nacional de Brookhaven perteneciente al Departamento de Energía (DOE) de los Estados Unidos y autor principal del estudio. «Sus propiedades, y por tanto sus usos y valor potenciales, dependen de la posición de los enlaces dobles en las cadenas de hidrocarburos que ejercen de eje estructural. Por esta razón, la capacidad para controlar la posición de los enlaces dobles nos permitiría crear ácidos grasos artificiales que podrían utilizarse como materias primas industriales.» Las desaturasas, definidas como las enzimas responsables de la ubicación de los enlaces dobles, extraen átomos de hidrógeno e insertan enlaces dobles entre átomos de carbono adyacentes en ubicaciones concretas de las cadenas de hidrocarburos. Hasta ahora se desconocía cómo sabe una enzima dónde debe introducir el enlace doble si otras enzimas distintas aunque relacionadas los insertan en otras ubicaciones. Para averiguarlo, el equipo del Laboratorio de Brookhaven colaboró con científicos del Instituto Karolinska (Suecia). «La mayoría de las enzimas reconocen características de las moléculas sobre las que actúan que se sitúan muy cerca del sitio activo de la propia enzima», explicó el Dr. Shanklin. «Pero todos los grupos de hidrocarburo que componen la estructura de los ácidos grasos son muy similares y carecen de características distintivas, como si de una cuerda engrasada se tratase en la que no hubiera nada a lo que asirse.» Los científicos investigaron dos desaturasas genéticamente similares pero situadas en ubicaciones distintas: una desaturasa del ricino y otra de la yedra. En su opinión, no sería complicado hallar algún tipo de diferencia en dichos ejemplos. No obstante, los primeros intentos por dar con una explicación que aclarase la situación fueron poco fructíferos. «Las estructuras cristalinas son prácticamente idénticas», afirmó el Dr. Shanklin. Por lo tanto el equipo decidió examinar la forma en la que las dos enzimas se unen a sus sustratos (cadenas de ácidos grasos unidas a una pequeña proteína portadora). Primero evaluaron la estructura cristalina de la desaturasa del ricino unida al sustrato para a continuación utilizar un modelo informático que examinase la forma en la que la proteína portadora se «ajusta» a la enzima. «Los resultados del modelo informático del ajuste coincidieron exactamente con la estructura cristalina real, que permite que los átomos de carbono nueve y diez se sitúen justo en el sitio activo de la enzima», expuso el investigador del Laboratorio de Brookhaven. Posteriormente modelaron el ajuste de la proteína portadora con la desaturasa de la yedra. En este caso se ajustó en una orientación distinta que situó átomos de carbono en el sitio activo de la desaturación. «Por lo tanto el modelo de ajuste predijo una orientación distinta que explicaba perfectamente la especificidad», aclaró. «Es muy reconfortante haber resuelto este misterio, no habría sido posible sin un trabajo en equipo basado en la diversidad de conocimientos de bioquímica, genética, modelización informática y cristalografía de rayos X que reunían los participantes», concluyó el profesor Shanklin. «Si aprovechamos lo aprendido ahora, confío en que podremos rediseñar enzimas para lograr nuevas especificidades con las que producir ácidos grasos novedosos en plantas. Éstos podrían constituir un recurso renovable que sustituyese a materias primas hoy derivadas del petróleo para la fabricación de productos industriales como el plástico.»Para más información, consulte: PNAS: http://www.pnas.org/ Laboratorio Nacional de Brookhaven del DOE: http://www.bnl.gov/world/ Instituto Karolinska: http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp;jsessionid=a_uHGIlPWe78v42Vjk?l=en&d=130

Países

Suecia, Estados Unidos

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