Studio svela il segreto che si cela dietro alla biochimica della piante e al controllo enzimatico
Ricercatori in Svezia e negli Stati Uniti hanno identificato in che modo un enzima "sa" dove inserire un doppio legame quando desatura gli acidi grassi delle piante. Presentato nella rivista Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), lo studio mette assieme i pezzi di un rompicapo che dura da 40 anni riguardante il modo in cui gli enzimi esercitano questo controllo legato specificamente al sito. Queste informazioni possono favorire la nostra comprensione di questo meccanismo che dipende da un singolo amminoacido che si trova lontano dal sito attivo dell'enzima. Gli scienziati possono trarre vantaggio da questi dati per utilizzare gli oli vegetali come sostituto rinnovabile per i prodotti petrolchimici. "Gli acidi grassi delle piante rappresentano un mercato di circa 150 miliardi USD (110 miliardi di euro) all'anno", spiega l'autore principale John Shanklin del Brookhaven National Laboratory presso il Dipartimento dell'energia americano (DOE) negli Stati Uniti. "Le loro proprietà, e di conseguenza i loro usi potenziali e il loro valore, sono determinati dalla posizione dei legami doppi nelle catene di idrocarburi che costituiscono la loro spina dorsale. Quindi la capacità di controllare le posizioni dei legami doppi ci permetterebbe di creare nuovi acidi grassi su misura che sarebbero utili come materie prime industriali." Le desaturasi, ciò che gli esperti definiscono come gli enzimi responsabili della disposizione del legame doppio, rimuovono gli atomi di idrogeno e inseriscono legami doppi tra atomi di carbonio adiacenti in siti specifici sulle catene di idrocarburi. La domanda fondamentale, tuttavia, è come fa un enzima a sapere di dover collocare il doppio legame in un certo sito mentre un enzima diverso ma strettamente collegato inserisce il doppio legame in un altro sito. Ecco entrare allora in scena il team da Brookhaven che ha collaborato con scienziati del Karolinska Institutet in Svezia per fornire la risposta. "La maggior parte degli enzimi riconosce delle caratteristiche nelle molecole su cui agisce che sono molto vicine al sito in cui si svolge l'azione dell'enzima," dice il dott. Shanklin. "Ma tutti i gruppi carbonio-idrogeno che costituiscono le spine dorsali degli acidi grassi sono molto simili e non possiedono caratteristiche distintive; è come una fune coperta di grasso senza nulla a cui aggrapparsi." I ricercatori hanno studiato due desaturasi che erano geneticamente simili ma in due siti diversi: una desaturasi del ricino e una desaturasi dell'edera. Secondo loro, non sarebbe difficile identificare delle differenze in questo tipo di esemplari. Tuttavia, gli sforzi iniziali per trovare una spiegazione che spiegasse questo meccanismo non hanno dato ottimi risultati. "Le strutture cristalline sono quasi identiche," dice il dott. Shanklin. Il team ha quindi deciso di studiare in che modo i due enzimi si legano ai loro substrati (catene di acidi grassi attaccate a una piccola proteina vettore). All'inizio hanno esaminato la struttura cristallina della desaturasi del ricino legata al substrato. In seguito hanno utilizzato la modellazione al computer per studiare come la proteina vettore si aggancia all'enzima. "I risultati del modello al computer del docking combacia perfettamente con quello della reale struttura cristallina che permette agli atomi di carbonio 9 e 10 di essere posizionati proprio nel sito attivo dell'enzima," afferma il ricercatore di Brookhaven. Essi hanno quindi fatto la modellazione del docking della proteina vettore con la desaturasi dell'edera. Qui essa si è agganciata con un orientamento diverso che ha collocato gli atomi di carbonio nel sito attivo di desaturazione. "Quindi il modello di docking aveva previsto un orientamento diverso che rispondeva perfettamente a questa specificità," egli fa notare. "L'aver finalmente risolto questo mistero è molto gratificante, ma questo non sarebbe stato possibile senza uno sforzo di squadra che attingesse dalle nostre diverse competenze in biochimica, genetica, modellazione al computer e cristallografia ai raggi X," dice il dott. Shankin. "'Usando ciò che abbiamo appreso adesso, io sono ottimista riguardo alla possibilità di riprogettare enzimi per ottenere nuove specificità auspicabili per produrre nuovi acidi grassi nelle piante. Questi nuovi acidi grassi rappresenterebbero una fonte rinnovabile per sostituire le materie prime che ora si ricavano dal petrolio utilizzate per realizzare prodotti industriali come la plastica."Per maggiori informazioni, visitare: PNAS: http://www.pnas.org/ DOE/Brookhaven National Laboratory: http://www.bnl.gov/world/ Karolinska Institutet: http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp;jsessionid=a_uHGIlPWe78v42Vjk?l=en&d=130
Paesi
Svezia, Stati Uniti