Skip to main content
Aller à la page d’accueil de la Commission européenne (s’ouvre dans une nouvelle fenêtre)
français français
CORDIS - Résultats de la recherche de l’UE
CORDIS

Article Category

Contenu archivé le 2023-03-16

Article available in the following languages:

Des chercheurs ont découvert de nouvelles informations sur la biogenèse de l'ARNm et son exportation

Une équipe de chercheurs polonais et espagnols a révélé la structure d'un complexe protéique essentiel à la biogenèse et à l'exportation de l'ARN messager (ARNm). Dans leur article paru dans la revue de l'Organisation européenne de biologie moléculaire (OEBM), l'équipe décrit ...

Une équipe de chercheurs polonais et espagnols a révélé la structure d'un complexe protéique essentiel à la biogenèse et à l'exportation de l'ARN messager (ARNm). Dans leur article paru dans la revue de l'Organisation européenne de biologie moléculaire (OEBM), l'équipe décrit que les données sur son architecture ont permis d'identifier un mécanisme par lequel le facteur d'assemblage reconnaît les acides nucléiques et s'y attache. Le complexe protéique, connu sous le nom de complexe THO, est directement associé à la transcription, à la biogenèse et à l'exportation de l'ARNm. Bien que l'ADN soit transcrit dans le noyau de la cellule, les ribosomes qui traduisent l'ARN en protéine se trouvent dans le cytoplasme. Ainsi l'exportation de l'ARNm, un processus encore mal compris par les scientifiques, est essentielle à l'expression génétique. L'une des raisons pour laquelle les scientifiques ne comprennent pas complètement ce processus est que le complexe THO a une solubilité limitée, ce qui rend impossible sa purification pour une cristallographie à rayons X. L'étude était soutenue par le projet 3D-REPERTOIRE («A multidisciplinary approach to determine the structures of protein complexes in a model organism»), qui a reçu plus de 13 millions d'euros au titre du domaine thématique «Sciences de la vie, génomique et biotechnologie pour la santé» du sixième programme-cadre (6e PC). Les chercheurs ont utilisé la microscopie à électrons avec différentes techniques d'étiquetage pour générer un modèle atomique. Avec la reconstruction tridimensionnelle, ils ont découvert que le complexe n'avait pas quatre différentes protéines, comme ils le pensaient, mais bien cinq: la nouvelle protéine est responsable de la fixation à d'autres protéines pouvant également réguler le traitement, le conditionnement et l'exportation de l'ARNm. L'équipe a également localisé la portion du complexe qui se lie directement aux acides nucléiques, une région située sur l'une des protéines du complexe. Leurs résultats montrent que l'expression des gènes est indiquée par le fait que, en fonction du gène ciblé, son altération provoque une instabilité génomique. Le projet 3D-REPERTOIRE a été établi pour améliorer notre compréhension du réseau d'interactions entre gènes, protéines et systèmes fonctionnels qu'ils produisent. L'organisme vivant le plus primitif est très complexe et la science a encore beaucoup à apprendre sur les nombreuses complexités, ainsi, il est peu probable que les scientifiques comprennent totalement la cellule dans un futur proche. Pour ce faire, ils auront besoin de comprendre la fonction biologique de tous les gènes et les protéines au sein des génomes. Les protéines agissent rarement seules et interagissent généralement avec d'autres macromolécules pour réaliser des tâches cellulaires particulières. Les assemblages fonctionnels résultats sont plus nombreux que la somme de leurs parties et leur fonction n'est pas aisément comprise par les analyses systématiques de protéines uniques.Pour de plus amples informations, consulter: Centro Nacional de Biotecnologia (CNB-CSIC): http://www.cnb.csic.es(s’ouvre dans une nouvelle fenêtre)

Pays

Espagne, Pologne

Mon livret 0 0