Control of amyloid formation via beta-hairpin molecular recognition features

Publications

Alpha-Synuclein-Specific Naturally Occurring Antibodies Inhibit Aggregation In Vitro and In Vivo

Auteurs: Anne K. Braczynski, Marc Sevenich, Ian Gering, Tatsiana Kupreichyk, Emil D. Agerschou, Yannick Kronimus, Pardes Habib, Matthias Stoldt, Dieter Willbold, Jörg B. Schulz, Jan-Philipp Bach, Björn H. Falkenburger, Wolfgang Hoyer
Publié dans: Biomolecules, Numéro 12(3), 2022, Page(s) 469, ISSN 2218-273X
Éditeur: MDPI
DOI: 10.3390/biom12030469

β-Turn exchanges in the α-synuclein segment 44-TKEG-47 reveal high sequence fidelity requirements of amyloid fibril elongation

Auteurs: Emil Dandanell Agerschou, Marie P Schützmann, Nikolas Reppert, Michael M Wördehoff, Hamed Shaykhalishahi, Alexander K Buell, Wolfgang Hoyer
Publié dans: Biophysical Chemistry, Numéro 269, 2021, Page(s) 106519, ISSN 0301-4622
Éditeur: Elsevier BV
DOI: 10.1016/j.bpc.2020.106519

A β-Wrapin Targeting the N-Terminus of α-Synuclein Monomers Reduces Fibril-Induced Aggregation in Neurons

Auteurs: Éva M Szegő, Fabian Boß, Daniel Komnig, Charlott Gärtner, Lennart Höfs, Hamed Shaykhalishahi, Michael M Wördehoff, Theodora Saridaki, Jörg B Schulz, Wolfgang Hoyer, Björn H Falkenburger
Publié dans: Frontiers in Neuroscience, Numéro 15, 2021, Page(s) 696440, ISSN 1662-453X
Éditeur: Frontiers Media
DOI: 10.3389/fnins.2021.696440

Inhibitor and substrate cooperate to inhibit amyloid fibril elongation of α-synuclein

Auteurs: Emil Dandanell Agerschou, Vera Borgmann, Michael M Wördehoff, Wolfgang Hoyer
Publié dans: Chemical Science, Numéro 11(41), 2020, Page(s) 11331-11337, ISSN 2041-6539
Éditeur: Royal Society of Chemistry
DOI: 10.1039/d0sc04051g

Structural details of amyloid β oligomers in complex with human prion protein as revealed by solid-state MAS NMR spectroscopy

Auteurs: Anna S König, Nadine S Rösener, Lothar Gremer, Markus Tusche, Daniel Flender, Elke Reinartz, Wolfgang Hoyer, Philipp Neudecker, Dieter Willbold, Henrike Heise
Publié dans: Journal of Biological Chemistry, Numéro 296, 2021, Page(s) 100499, ISSN 0021-9258
Éditeur: American Society for Biochemistry and Molecular Biology Inc.
DOI: 10.1016/j.jbc.2021.100499

Elucidating the multi-targeted anti-amyloid activity and enhanced islet amyloid polypeptide binding of β-wrapins

Auteurs: Asuka A. Orr, Hamed Shaykhalishahi, Ewa A. Mirecka, Sai Vamshi R. Jonnalagadda, Wolfgang Hoyer, Phanourios Tamamis
Publié dans: Computers & Chemical Engineering, Numéro 116, 2018, Page(s) 322-332, ISSN 0098-1354
Éditeur: Pergamon Press Ltd.
DOI: 10.1016/j.compchemeng.2018.02.013

A d-enantiomeric peptide interferes with heteroassociation of amyloid-β oligomers and prion protein

Auteurs: Nadine S. Rösener, Lothar Gremer, Elke Reinartz, Anna König, Oleksandr Brener, Henrike Heise, Wolfgang Hoyer, Philipp Neudecker, Dieter Willbold
Publié dans: Journal of Biological Chemistry, Numéro 293/41, 2018, Page(s) 15748-15764, ISSN 0021-9258
Éditeur: American Society for Biochemistry and Molecular Biology Inc.
DOI: 10.1074/jbc.RA118.003116

Opposed Effects of Dityrosine Formation in Soluble and Aggregated α-Synuclein on Fibril Growth

Auteurs: Michael M. Wördehoff, Hamed Shaykhalishahi, Luca Groß, Lothar Gremer, Matthias Stoldt, Alexander K. Buell, Dieter Willbold, Wolfgang Hoyer
Publié dans: Journal of Molecular Biology, Numéro 429/20, 2017, Page(s) 3018-3030, ISSN 0022-2836
Éditeur: Academic Press
DOI: 10.1016/j.jmb.2017.09.005

Origin of metastable oligomers and their effects on amyloid fibril self-assembly

Auteurs: Filip Hasecke, Tatiana Miti, Carlos Perez, Jeremy Barton, Daniel Schölzel, Lothar Gremer, Clara S. R. Grüning, Garrett Matthews, Georg Meisl, Tuomas P. J. Knowles, Dieter Willbold, Philipp Neudecker, Henrike Heise, Ghanim Ullah, Wolfgang Hoyer, Martin Muschol
Publié dans: Chemical Science, Numéro 9/27, 2018, Page(s) 5937-5948, ISSN 2041-6520
Éditeur: Royal Society of Chemistry
DOI: 10.1039/c8sc01479e

α-Synuclein Aggregation Monitored by Thioflavin T Fluorescence Assay

Auteurs: Michael Wördehoff, Wolfgang Hoyer
Publié dans: BIO-PROTOCOL, Numéro 8/14, 2018, ISSN 2331-8325
Éditeur: Bio-protocol LLC
DOI: 10.21769/BioProtoc.2941

DNP-Enhanced MAS NMR: A Tool to Snapshot Conformational Ensembles of α -Synuclein in Different States

Auteurs: Boran Uluca, Thibault Viennet, Dušan Petrović, Hamed Shaykhalishahi, Franziska Weirich, Ayşenur Gönülalan, Birgit Strodel, Manuel Etzkorn, Wolfgang Hoyer, Henrike Heise
Publié dans: Biophysical Journal, Numéro 114/7, 2018, Page(s) 1614-1623, ISSN 0006-3495
Éditeur: Biophysical Society
DOI: 10.1016/j.bpj.2018.02.011

Fibril structure of amyloid-β(1–42) by cryo–electron microscopy

Auteurs: Lothar Gremer, Daniel Schölzel, Carla Schenk, Elke Reinartz, Jörg Labahn, Raimond B. G. Ravelli, Markus Tusche, Carmen Lopez-Iglesias, Wolfgang Hoyer, Henrike Heise, Dieter Willbold, Gunnar F. Schröder
Publié dans: Science, Numéro 358/6359, 2017, Page(s) 116-119, ISSN 0036-8075
Éditeur: American Association for the Advancement of Science
DOI: 10.1126/science.aao2825

Structural insights from lipid-bilayer nanodiscs link α-Synuclein membrane-binding modes to amyloid fibril formation

Auteurs: Thibault Viennet, Michael M. Wördehoff, Boran Uluca, Chetan Poojari, Hamed Shaykhalishahi, Dieter Willbold, Birgit Strodel, Henrike Heise, Alexander K. Buell, Wolfgang Hoyer, Manuel Etzkorn
Publié dans: Communications Biology, Numéro 1/1, 2018, ISSN 2399-3642
Éditeur: Nature Publishing Group
DOI: 10.1038/s42003-018-0049-z

An engineered monomer binding-protein for α-synuclein efficiently inhibits the proliferation of amyloid fibrils

Auteurs: Emil Dandanell Agerschou, Patrick Flagmeier, Theodora Saridaki, Céline Galvagnion, Daniel Komnig, Laetitia Heid, Vibha Prasad, Hamed Shaykhalishahi, Dieter Willbold, Christopher M Dobson, Aaron Voigt, Bjoern Falkenburger, Wolfgang Hoyer, Alexander K Buell
Publié dans: eLife, Numéro 8, 2019, ISSN 2050-084X
Éditeur: eLife Sciences Publications
DOI: 10.7554/elife.46112

α-Synuclein-derived lipoparticles in the study of α-Synuclein amyloid fibril formation

Auteurs: Marcel Falke, Julian Victor, Michael M. Wördehoff, Alessia Peduzzo, Tao Zhang, Gunnar F. Schröder, Alexander K. Buell, Wolfgang Hoyer, Manuel Etzkorn
Publié dans: Chemistry and Physics of Lipids, Numéro 220, 2019, Page(s) 57-65, ISSN 0009-3084
Éditeur: Elsevier BV
DOI: 10.1016/j.chemphyslip.2019.02.009

Atomic structure of PI3-kinase SH3 amyloid fibrils by cryo-electron microscopy

Auteurs: Christine Röder, Nicola Vettore, Lena N. Mangels, Lothar Gremer, Raimond B. G. Ravelli, Dieter Willbold, Wolfgang Hoyer, Alexander K. Buell, Gunnar F. Schröder
Publié dans: Nature Communications, Numéro 10/1, 2019, ISSN 2041-1723
Éditeur: Nature Publishing Group
DOI: 10.1038/s41467-019-11320-8

Mechanism of Fibril and Soluble Oligomer Formation in Amyloid Beta and Hen Egg White Lysozyme Proteins

Auteurs: Carlos Perez, Tatiana Miti, Filip Hasecke, Georg Meisl, Wolfgang Hoyer, Martin Muschol, Ghanim Ullah
Publié dans: The Journal of Physical Chemistry B, Numéro 123/27, 2019, Page(s) 5678-5689, ISSN 1520-6106
Éditeur: American Chemical Society
DOI: 10.1021/acs.jpcb.9b02338

Cryo-EM structure of islet amyloid polypeptide fibrils reveals similarities with amyloid-β fibrils

Auteurs: Christine Röder, Tatsiana Kupreichyk, Lothar Gremer, Luisa U. Schäfer, Karunakar R. Pothula, Raimond B. G. Ravelli, Dieter Willbold, Wolfgang Hoyer, Gunnar F. Schröder
Publié dans: Nature Structural & Molecular Biology, Numéro 27/7, 2020, Page(s) 660-667, ISSN 1545-9993
Éditeur: Nature Publishing Group
DOI: 10.1038/s41594-020-0442-4

Clustering of human prion protein and α-synuclein oligomers requires the prion protein N-terminus

Auteurs: Nadine S. Rösener, Lothar Gremer, Michael M. Wördehoff, Tatsiana Kupreichyk, Manuel Etzkorn, Philipp Neudecker, Wolfgang Hoyer
Publié dans: Communications Biology, Numéro 3/1, 2020, ISSN 2399-3642
Éditeur: Nature Research
DOI: 10.1038/s42003-020-1085-z

Structural basis for the inhibition of IAPP fibril formation by the co-chaperonin prefoldin

Auteurs: Ricarda Törner, Tatsiana Kupreichyk, Lothar Gremer, Elisa Colas Debled, Daphna Fenel, Sarah Schemmert, Pierre Gans, Dieter Willbold, Guy Schoehn, Wolfgang Hoyer, Jerome Boisbouvier
Publié dans: Nature Communications, Numéro 13(1), 2022, Page(s) 2363, ISSN 2041-1723
Éditeur: Nature Publishing Group
DOI: 10.1038/s41467-022-30042-y

The role of heat shock proteins in preventing amyloid toxicity

Auteurs: Ricarda Törner, Tatsiana Kupreichyk, Wolfgang Hoyer, Jerome Boisbouvier
Publié dans: Frontiers in Molecular Biosciences, Numéro 9, 2022, Page(s) 1045616, ISSN 2296-889X
Éditeur: Frontiers
DOI: 10.3389/fmolb.2022.1045616

Protofibril–Fibril Interactions Inhibit Amyloid Fibril Assembly by Obstructing Secondary Nucleation

Auteurs: Filip Hasecke, Chamani Niyangoda, Gustavo Borjas, Jianjun Pan, Garrett Matthews, Martin Muschol, Wolfgang Hoyer
Publié dans: Angewandte Chemie International Edition, Numéro 60(6), 2021, Page(s) 3016-3021, ISSN 1433-7851
Éditeur: John Wiley & Sons Ltd.
DOI: 10.1002/anie.202010098

Endo-lysosomal Aβ concentration and pH trigger formation of Aβ oligomers that potently induce Tau missorting

Auteurs: Marie P Schützmann, Filip Hasecke, Sarah Bachmann, Mara Zielinski, Sebastian Hänsch, Gunnar F Schröder, Hans Zempel, Wolfgang Hoyer
Publié dans: Nature Communications, Numéro 12(1), 2021, Page(s) 4634, ISSN 2041-1723
Éditeur: Nature Publishing Group
DOI: 10.1038/s41467-021-24900-4

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