Control of amyloid formation via beta-hairpin molecular recognition features

Projektinformationen

BETACONTROL

ID Finanzhilfevereinbarung: 726368

DOI 10.3030/726368

Projekt abgeschlossen

EK-Unterschriftsdatum 16 Mai 2017

Startdatum 1 Juni 2017

Enddatum 28 Februar 2023

Finanziert unter

• EXCELLENT SCIENCE - European Research Council (ERC)

Gesamtkosten € 1 920 697,00

EU-Beitrag € 1 920 697,00

Koordiniert durch

HEINRICH-HEINE-UNIVERSITAET DUESSELDORF
Germany

Veröffentlichungen

Peer reviewed articles (23)

Alpha-Synuclein-Specific Naturally Occurring Antibodies Inhibit Aggregation In Vitro and In Vivo

Autoren: Anne K. Braczynski, Marc Sevenich, Ian Gering, Tatsiana Kupreichyk, Emil D. Agerschou, Yannick Kronimus, Pardes Habib, Matthias Stoldt, Dieter Willbold, Jörg B. Schulz, Jan-Philipp Bach, Björn H. Falkenburger, Wolfgang Hoyer
Veröffentlicht in: Biomolecules, Ausgabe 12(3), 2022, Seite(n) 469, ISSN 2218-273X
Herausgeber: MDPI
DOI: 10.3390/biom12030469

β-Turn exchanges in the α-synuclein segment 44-TKEG-47 reveal high sequence fidelity requirements of amyloid fibril elongation

Autoren: Emil Dandanell Agerschou, Marie P Schützmann, Nikolas Reppert, Michael M Wördehoff, Hamed Shaykhalishahi, Alexander K Buell, Wolfgang Hoyer
Veröffentlicht in: Biophysical Chemistry, Ausgabe 269, 2021, Seite(n) 106519, ISSN 0301-4622
Herausgeber: Elsevier BV
DOI: 10.1016/j.bpc.2020.106519

A β-Wrapin Targeting the N-Terminus of α-Synuclein Monomers Reduces Fibril-Induced Aggregation in Neurons

Autoren: Éva M Szegő, Fabian Boß, Daniel Komnig, Charlott Gärtner, Lennart Höfs, Hamed Shaykhalishahi, Michael M Wördehoff, Theodora Saridaki, Jörg B Schulz, Wolfgang Hoyer, Björn H Falkenburger
Veröffentlicht in: Frontiers in Neuroscience, Ausgabe 15, 2021, Seite(n) 696440, ISSN 1662-453X
Herausgeber: Frontiers Media
DOI: 10.3389/fnins.2021.696440

Inhibitor and substrate cooperate to inhibit amyloid fibril elongation of α-synuclein

Autoren: Emil Dandanell Agerschou, Vera Borgmann, Michael M Wördehoff, Wolfgang Hoyer
Veröffentlicht in: Chemical Science, Ausgabe 11(41), 2020, Seite(n) 11331-11337, ISSN 2041-6539
Herausgeber: Royal Society of Chemistry
DOI: 10.1039/d0sc04051g

Structural details of amyloid β oligomers in complex with human prion protein as revealed by solid-state MAS NMR spectroscopy

Autoren: Anna S König, Nadine S Rösener, Lothar Gremer, Markus Tusche, Daniel Flender, Elke Reinartz, Wolfgang Hoyer, Philipp Neudecker, Dieter Willbold, Henrike Heise
Veröffentlicht in: Journal of Biological Chemistry, Ausgabe 296, 2021, Seite(n) 100499, ISSN 0021-9258
Herausgeber: American Society for Biochemistry and Molecular Biology Inc.
DOI: 10.1016/j.jbc.2021.100499

Elucidating the multi-targeted anti-amyloid activity and enhanced islet amyloid polypeptide binding of β-wrapins

Autoren: Asuka A. Orr, Hamed Shaykhalishahi, Ewa A. Mirecka, Sai Vamshi R. Jonnalagadda, Wolfgang Hoyer, Phanourios Tamamis
Veröffentlicht in: Computers & Chemical Engineering, Ausgabe 116, 2018, Seite(n) 322-332, ISSN 0098-1354
Herausgeber: Pergamon Press Ltd.
DOI: 10.1016/j.compchemeng.2018.02.013

A d-enantiomeric peptide interferes with heteroassociation of amyloid-β oligomers and prion protein

Autoren: Nadine S. Rösener, Lothar Gremer, Elke Reinartz, Anna König, Oleksandr Brener, Henrike Heise, Wolfgang Hoyer, Philipp Neudecker, Dieter Willbold
Veröffentlicht in: Journal of Biological Chemistry, Ausgabe 293/41, 2018, Seite(n) 15748-15764, ISSN 0021-9258
Herausgeber: American Society for Biochemistry and Molecular Biology Inc.
DOI: 10.1074/jbc.RA118.003116

Opposed Effects of Dityrosine Formation in Soluble and Aggregated α-Synuclein on Fibril Growth

Autoren: Michael M. Wördehoff, Hamed Shaykhalishahi, Luca Groß, Lothar Gremer, Matthias Stoldt, Alexander K. Buell, Dieter Willbold, Wolfgang Hoyer
Veröffentlicht in: Journal of Molecular Biology, Ausgabe 429/20, 2017, Seite(n) 3018-3030, ISSN 0022-2836
Herausgeber: Academic Press
DOI: 10.1016/j.jmb.2017.09.005

Origin of metastable oligomers and their effects on amyloid fibril self-assembly

Autoren: Filip Hasecke, Tatiana Miti, Carlos Perez, Jeremy Barton, Daniel Schölzel, Lothar Gremer, Clara S. R. Grüning, Garrett Matthews, Georg Meisl, Tuomas P. J. Knowles, Dieter Willbold, Philipp Neudecker, Henrike Heise, Ghanim Ullah, Wolfgang Hoyer, Martin Muschol
Veröffentlicht in: Chemical Science, Ausgabe 9/27, 2018, Seite(n) 5937-5948, ISSN 2041-6520
Herausgeber: Royal Society of Chemistry
DOI: 10.1039/c8sc01479e

α-Synuclein Aggregation Monitored by Thioflavin T Fluorescence Assay

Autoren: Michael Wördehoff, Wolfgang Hoyer
Veröffentlicht in: BIO-PROTOCOL, Ausgabe 8/14, 2018, ISSN 2331-8325
Herausgeber: Bio-protocol LLC
DOI: 10.21769/BioProtoc.2941

DNP-Enhanced MAS NMR: A Tool to Snapshot Conformational Ensembles of α -Synuclein in Different States

Autoren: Boran Uluca, Thibault Viennet, Dušan Petrović, Hamed Shaykhalishahi, Franziska Weirich, Ayşenur Gönülalan, Birgit Strodel, Manuel Etzkorn, Wolfgang Hoyer, Henrike Heise
Veröffentlicht in: Biophysical Journal, Ausgabe 114/7, 2018, Seite(n) 1614-1623, ISSN 0006-3495
Herausgeber: Biophysical Society
DOI: 10.1016/j.bpj.2018.02.011

Fibril structure of amyloid-β(1–42) by cryo–electron microscopy

Autoren: Lothar Gremer, Daniel Schölzel, Carla Schenk, Elke Reinartz, Jörg Labahn, Raimond B. G. Ravelli, Markus Tusche, Carmen Lopez-Iglesias, Wolfgang Hoyer, Henrike Heise, Dieter Willbold, Gunnar F. Schröder
Veröffentlicht in: Science, Ausgabe 358/6359, 2017, Seite(n) 116-119, ISSN 0036-8075
Herausgeber: American Association for the Advancement of Science
DOI: 10.1126/science.aao2825

Structural insights from lipid-bilayer nanodiscs link α-Synuclein membrane-binding modes to amyloid fibril formation

Autoren: Thibault Viennet, Michael M. Wördehoff, Boran Uluca, Chetan Poojari, Hamed Shaykhalishahi, Dieter Willbold, Birgit Strodel, Henrike Heise, Alexander K. Buell, Wolfgang Hoyer, Manuel Etzkorn
Veröffentlicht in: Communications Biology, Ausgabe 1/1, 2018, ISSN 2399-3642
Herausgeber: Nature Publishing Group
DOI: 10.1038/s42003-018-0049-z

An engineered monomer binding-protein for α-synuclein efficiently inhibits the proliferation of amyloid fibrils

Autoren: Emil Dandanell Agerschou, Patrick Flagmeier, Theodora Saridaki, Céline Galvagnion, Daniel Komnig, Laetitia Heid, Vibha Prasad, Hamed Shaykhalishahi, Dieter Willbold, Christopher M Dobson, Aaron Voigt, Bjoern Falkenburger, Wolfgang Hoyer, Alexander K Buell
Veröffentlicht in: eLife, Ausgabe 8, 2019, ISSN 2050-084X
Herausgeber: eLife Sciences Publications
DOI: 10.7554/elife.46112

α-Synuclein-derived lipoparticles in the study of α-Synuclein amyloid fibril formation

Autoren: Marcel Falke, Julian Victor, Michael M. Wördehoff, Alessia Peduzzo, Tao Zhang, Gunnar F. Schröder, Alexander K. Buell, Wolfgang Hoyer, Manuel Etzkorn
Veröffentlicht in: Chemistry and Physics of Lipids, Ausgabe 220, 2019, Seite(n) 57-65, ISSN 0009-3084
Herausgeber: Elsevier BV
DOI: 10.1016/j.chemphyslip.2019.02.009

Atomic structure of PI3-kinase SH3 amyloid fibrils by cryo-electron microscopy

Autoren: Christine Röder, Nicola Vettore, Lena N. Mangels, Lothar Gremer, Raimond B. G. Ravelli, Dieter Willbold, Wolfgang Hoyer, Alexander K. Buell, Gunnar F. Schröder
Veröffentlicht in: Nature Communications, Ausgabe 10/1, 2019, ISSN 2041-1723
Herausgeber: Nature Publishing Group
DOI: 10.1038/s41467-019-11320-8

Mechanism of Fibril and Soluble Oligomer Formation in Amyloid Beta and Hen Egg White Lysozyme Proteins

Autoren: Carlos Perez, Tatiana Miti, Filip Hasecke, Georg Meisl, Wolfgang Hoyer, Martin Muschol, Ghanim Ullah
Veröffentlicht in: The Journal of Physical Chemistry B, Ausgabe 123/27, 2019, Seite(n) 5678-5689, ISSN 1520-6106
Herausgeber: American Chemical Society
DOI: 10.1021/acs.jpcb.9b02338

Cryo-EM structure of islet amyloid polypeptide fibrils reveals similarities with amyloid-β fibrils

Autoren: Christine Röder, Tatsiana Kupreichyk, Lothar Gremer, Luisa U. Schäfer, Karunakar R. Pothula, Raimond B. G. Ravelli, Dieter Willbold, Wolfgang Hoyer, Gunnar F. Schröder
Veröffentlicht in: Nature Structural & Molecular Biology, Ausgabe 27/7, 2020, Seite(n) 660-667, ISSN 1545-9993
Herausgeber: Nature Publishing Group
DOI: 10.1038/s41594-020-0442-4

Clustering of human prion protein and α-synuclein oligomers requires the prion protein N-terminus

Autoren: Nadine S. Rösener, Lothar Gremer, Michael M. Wördehoff, Tatsiana Kupreichyk, Manuel Etzkorn, Philipp Neudecker, Wolfgang Hoyer
Veröffentlicht in: Communications Biology, Ausgabe 3/1, 2020, ISSN 2399-3642
Herausgeber: Nature Research
DOI: 10.1038/s42003-020-1085-z

Structural basis for the inhibition of IAPP fibril formation by the co-chaperonin prefoldin

Autoren: Ricarda Törner, Tatsiana Kupreichyk, Lothar Gremer, Elisa Colas Debled, Daphna Fenel, Sarah Schemmert, Pierre Gans, Dieter Willbold, Guy Schoehn, Wolfgang Hoyer, Jerome Boisbouvier
Veröffentlicht in: Nature Communications, Ausgabe 13(1), 2022, Seite(n) 2363, ISSN 2041-1723
Herausgeber: Nature Publishing Group
DOI: 10.1038/s41467-022-30042-y

The role of heat shock proteins in preventing amyloid toxicity

Autoren: Ricarda Törner, Tatsiana Kupreichyk, Wolfgang Hoyer, Jerome Boisbouvier
Veröffentlicht in: Frontiers in Molecular Biosciences, Ausgabe 9, 2022, Seite(n) 1045616, ISSN 2296-889X
Herausgeber: Frontiers
DOI: 10.3389/fmolb.2022.1045616

Protofibril–Fibril Interactions Inhibit Amyloid Fibril Assembly by Obstructing Secondary Nucleation

Autoren: Filip Hasecke, Chamani Niyangoda, Gustavo Borjas, Jianjun Pan, Garrett Matthews, Martin Muschol, Wolfgang Hoyer
Veröffentlicht in: Angewandte Chemie International Edition, Ausgabe 60(6), 2021, Seite(n) 3016-3021, ISSN 1433-7851
Herausgeber: John Wiley & Sons Ltd.
DOI: 10.1002/anie.202010098

Endo-lysosomal Aβ concentration and pH trigger formation of Aβ oligomers that potently induce Tau missorting

Autoren: Marie P Schützmann, Filip Hasecke, Sarah Bachmann, Mara Zielinski, Sebastian Hänsch, Gunnar F Schröder, Hans Zempel, Wolfgang Hoyer
Veröffentlicht in: Nature Communications, Ausgabe 12(1), 2021, Seite(n) 4634, ISSN 2041-1723
Herausgeber: Nature Publishing Group
DOI: 10.1038/s41467-021-24900-4