Tendencias científicas: La microscopía crioelectrónica capta moléculas vivas y el Premio Nobel de Química
Jacques Dubochet, catedrático honorario de Biofísica de la Universidad de Lausana, Joachim Frank, catedrático de la Universidad de Columbia, y Richard Henderson, científico y catedrático del Laboratorio MRC de Biología Molecular de Cambridge, son los ganadores del Premio Nobel de Química de este año. Han sido premiados por «[…] desarrollar la microscopía crioelectrónica para determinar con resolución elevada la estructura de biomoléculas en una solución». Decenios de trabajos fundamentales antes de la resolución atómica en 2013 En el primer análisis de moléculas biológicas se aplicaron técnicas de microscopía tradicionales, que revelaron poco sobre las dinámicas y la estructura atómica de las proteínas. Era imposible examinar células vivas con microscopios de electrones porque, según temían los científicos, los haces de electrones destruirían los materiales biológicos frágiles. El otro método posible, la cristalografía de rayos X, solo podía aplicarse al estudio de muestras en estado rígido. Las técnicas avanzaron entre 1975 y 1986. Joachim Frank consiguió que la tecnología pudiera aplicarse de forma general al crear un método de procesamiento de imágenes que introducía las imágenes borrosas en 2D del microscopio de electrones en un modelo 3D nítido. A principios de la década de 1980, Jacques Dubrochet creó un método de congelación rápida que ayudó a que las biomoléculas mantuviesen su forma original. Dubrochet formó parte del proyecto 3D-EM (2004-2009), al que la Unión Europea otorgó una financiación de 10 millones de euros, y que se dedicó a crear nuevas técnicas de microscopía de electrones con el fin de estudiar complejos proteicos y la estructura supramolecular celular. En 1990, Richard Henderson revolucionó la técnica de la microscopía crioelectrónica al introducir mejores detectores y software para analizar las imágenes y obtener imágenes en 3D de una proteína con resolución atómica. Henderson también participó en un proyecto financiado por la UE, llamado INSTRUCT (2008-2011), dotado con 4,5 millones de euros y cuya finalidad era construir las infraestructuras necesarias para los estudios en el campo de la biología estructural. Desde entonces se ha optimizado y mejorado drásticamente la resolución del microscopio de electrones, pasando de mostrar simples imágenes informes a visualizar proteínas con resolución atómica. El cielo es el límite Actualmente, la microscopía crioelectrónica permite a los científicos estudiar a nivel atómico incluso estructuras que antes el ojo humano ni siquiera podía captar, facilitando desde imágenes 3D de la enzima que produce la placa amiloide responsable del Alzheimer hasta la superficie del virus del Zika. Ahora se puede incluso componer secuencias de películas sobre procesos biológicos mostrando su evolución, para lo cual se obtienen instantáneas de un mismo sistema en distintos momentos temporales. La Asamblea Nobel del Instituto Karolinska explicó su decisión y el significado en conjunto de estos logros para la humanidad: «Una imagen es clave para comprender. Muchos de los adelantos científicos son fruto de haber podido visualizar objetos imperceptibles para el ojo humano. Sin embargo, desde hace mucho tiempo, los mapas bioquímicos presentaban espacios en blanco porque las tecnologías disponibles no lograban generar imágenes de buena parte de la maquinaria molecular de los seres vivos. La microscopía crioelectrónica cambia todo este panorama. Ahora, los investigadores pueden congelar biomoléculas en mitad de su movimiento y visualizar procesos nunca antes vistos, y ello es decisivo para conseguir una comprensión básica de la química de los seres vivos y para la formulación de fármacos».
Países
Suiza, Reino Unido, Estados Unidos