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Tendenze scientifiche: La microscopia crioelettronica cattura molecole della vita e il Premio Nobel per la chimica

Il Premio Nobel per la chimica del 2017 è andato a tre scienziati per il loro lavoro nel campo della microscopia crioelettronica. Le tecniche di visualizzazione segnano una rivoluzione significativa per le strutture atomiche e la biochimica.

Jacques Dubochet, professore onorario di biofisica presso l’Università di Losanna, Joachim Frank, professore della Columbia University e Richard Henderson, scienziato e professore presso il Laboratorio di biologia molecolare MRC di Cambridge, hanno ricevuto il Premio Nobel per la chimica. Sono stati premiati per “(…) aver sviluppato la microscopia crioelettronica per la determinazione ad alta risoluzione della struttura di biomolecole in soluzione”. Decenni di lavoro prima della risoluzione atomica nel 2013 La prima analisi di molecole biologiche era stata fatta usando tecniche di microscopia tradizionale che svelavano poco sulle dinamiche e la struttura atomica delle proteine. Era impossibile esaminare cellule vive sotto i microscopi elettronici perché gli scienziati temevano che i raggi di elettroni avrebbero distrutto il fragile materiale biologico. L’altro metodo, usando la cristallografia a raggi X non si poteva applicare allo studio di campioni allo stato rigido. Tra il 1975 e il 1986 le tecniche si sono evolute. Joachim Frank ha reso la tecnologia applicabile in generale sviluppando un metodo di elaborazione dell’immagine che fondeva le immagini sfocate 2D del microscopio elettronico creando un modello 3D chiaro. All’inizio degli anni ottanta, Jacques Dubrochet ha sviluppato un metodo per il congelamento rapido, che aiuta le biomolecole a mantenere la loro forma originale. Il professor Dubrochet faceva parte anche del progetto 3D-EM (2004 – 2009), finanziato dall’UE, che ricevette 10 milioni di euro in finanziamenti dell’UE e si occupava dello sviluppo di nuovi metodi di microscopia elettronica per studiare i complessi proteici e l’architettura cellulare sovramolecolare. Nel 1990, Richard Henderson rivoluzionò la tecnica di microscopia crioelettronica con rilevatori migliori per i microscopi elettronici e un software migliore per analizzare le immagini e fornire un immagine tridimensionale di una proteina a risoluzione atomica. Il professor Henderson aveva partecipato anche al progetto INSTRUCT 92008 – 2011), finanziato dall’UE, che ricevette 4,5 milioni di euro in finanziamenti dell’UE per la costruzione di un’infrastruttura per gli studi di biologia strutturale. Da allora, la risoluzione del microscopio elettronico è stata ottimizzata e radicalmente migliorata passando dal mostrare masse informi alla visualizzazione delle proteine a risoluzione atomica. Il limite è il cielo La microscopia crioelettronica permette adesso agli scienziati di esplorare in dettaglio atomico tutte le strutture che erano prima invisibili all’occhio umano. Da immagini tridimensionali sull’enzima che produce l’amiloide della malattia di Alzheimer alla superficie del virus Zika. Gli scienziati possono persino mettere insieme sequenze di film di processi biologici nel loro svolgimento catturando istantanee dello stesso sistema in diversi momenti. L’http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2017/press.html (Assemblea dei Nobel) presso il Karolinska Institutet spiega la propria scelta e la sua importanza per l’umanità: “Un’immagine è una chiave per capire. Le rivoluzioni scientifiche spesso si basano sulla visualizzazione di oggetti invisibili all’occhio umano. Le mappe biochimiche però erano piene di spazi bianchi perché la tecnologia disponibile aveva difficoltà a generare immagini di gran parte del meccanismo molecolare. La microscopia crioelettronica ha cambiato tutto questo. I ricercatori possono adesso congelare biomolecole in movimento e visualizzare processi mai visti prima, il che è decisivo sia per la comprensione di base della chimica della vita che per lo sviluppo di prodotti farmaceutici.”

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Svizzera, Regno Unito, Stati Uniti