Tendances scientifiques: le prix Nobel de chimie récompense des recherches sur la microscopie cryo-électronique
Jacques Dubochet, Professeur honoraire de biophysique à l'Université de Lausanne, Joachim Frank, professeur de l'Université Columbia et Richard Henderson, scientifique et professeur du Laboratoire de biologie moléculaire MRC à Cambridge, ont reçu le prix Nobel de chimie. Ils ont été récompensés pour «(...) avoir développé la microscopie cryo-électronique pour déterminer en haute résolution la structure de biomolécules en solution.» Des décennies de travaux préparatoires avant la résolution atomique en 2013 Les premières analyses des molécules biologiques utilisaient des techniques de microscopie traditionnelle qui ne révélaient pas grand-chose sur la dynamique et la structure atomique des protéines. Il était impossible d'examiner des cellules vivantes avec les microscopes électroniques car les scientifiques craignaient que les faisceaux d'électrons ne détruisent le fragile matériau biologique. L'autre méthode, basée sur la cristallographie aux rayons X, ne pouvait être utilisée que pour l'étude d'échantillons rigides. Entre 1975 et 1986, les techniques ont évolué. Joachim Frank a généralisé l'utilisation de la technologie en développant une méthode de traitement de l'image consistant à fusionner les images bidimensionnelles floues du microscope électronique pour former un modèle tridimensionnel clair. Au début des années 80, Jacques Dubrochet était responsable du développement d'une méthode de congélation rapide permettant de conserver la forme originale des biomolécules. Le professeur Dubrochet a également pris part au projet 3D-EM (2004 - 2009), qui a bénéficié d'un financement de 10 millions d'euros accordé par l'UE et qui était consacré au développement de nouvelles techniques de microscopie électronique pour l'étude des complexes protéiques et de l'architecture supramoléculaire cellulaire. En 1990, Richard Henderson a révolutionné la technique cryo-ME en concevant de meilleurs détecteurs pour les microscopes électroniques et de meilleurs logiciels pour analyser les images et fournir une image tridimensionnelle d'une protéine, avec une résolution de niveau atomique. Le professeur Henderson a également pris part au projet INSTRUCT (2008 - 2011), qui a bénéficié d'un financement de 4,5 millions d'euros accordé par l'UE, consacré à la construction d'infrastructures pour les études de biologie structurelle. Par la suite, la résolution des microscopes électroniques a été optimisée et considérablement améliorée. On est passé de l'affichage de taches informes à la visualisation des protéines à une résolution atomique. Vers de nouveaux horizons La cryo-ME permet maintenant aux scientifiques d'explorer toutes les structures à un niveau de détail atomique, auparavant inaccessible. Il a ainsi été possible d'obtenir des images tridimensionnelles de l'enzyme qui produit l'amyloïde de la maladie d'Alzheimer, ou de la surface du virus Zika. Les scientifiques peuvent même filmer des processus biologiques en réalisant à différents moments des instantanés d'un même système. A l'Institut Karolinska, l' Assemblée Nobel(s’ouvre dans une nouvelle fenêtre) explique son choix et l'importance de cette technologie pour l'humanité: «Une image vaut mieux qu'un long discours. Les découvertes scientifiques reposent souvent sur la visualisation d'objets invisibles à l'œil nu. Les cartes biochimiques ont longtemps comporté des lacunes car une grande partie de la machinerie moléculaire de la vie ne pouvait être visualisée avec les technologies disponibles. La microscopie cryo-électronique change la donne. Les chercheurs peuvent maintenant congeler des biomolécules en mouvement et visualiser des processus jusqu'alors jamais observés, ce qui est décisif aussi bien pour la compréhension de la chimie de la vie que pour le développement de produits pharmaceutiques.»
Pays
Suisse, Royaume-Uni, États-Unis