Une étude sur la promiscuité enzymatique
Les chercheurs du projet FUNCEVODUPLIGENES (Probing the evolution of promiscuity and functional diversification among ancient gene duplicates) ont suivi les raisons pour les différences génétiques entre les doubles. La réussite dans ce domaine de la recherche approfondira les connaissances sur l'évolution de la protéine. Parmi les autres bénéfices citons l'utilisation dirigée des enzymes de promiscuité où une enzyme avait une seconde fonction pouvant être utilisée dans la biotechnologie. Par ailleurs, une fabrication génétique plus précise des enzymes industrielles et des prévisions précises concernant l'évolution de la résistance aux antibiotiques sur l'introduction de nouveaux antimicrobiens sera possible. Les scientifiques ont cultivé des mutants d'Escherichia coli (E. coli) pour se pencher sur la diversification fonctionnelle des réductases de flavoprotéine de disulfure (FDR). Néanmoins, après la confirmation de production de protéine inefficace des FDR dans ces mutants, les chercheurs ont manipulé le site de liaison du ribosome qui dirige la traduction de ces FDR. À l'aide d'une protéine fluorescente jaune, les chercheurs ont développé une méthode à haut débit pour caractériser le potentiel de traduction des grandes librairies RBS, équivalent à un quart de million de variantes. La prochaine étape était d'identifier celles qui conféraient une expression protéique efficace. Pour la recherche à venir, remplacer le RBS actuel des FDR avec ces variantes efficaces mettrait ensuite à l'essai leur capacité à stimuler l'expression FDR dans la bactérie. Les connaissances sur le changement de la fonction pour les séquences géniques peuvent être appliquées dans l'utilisation d'enzymes de promiscuité dans des secteurs bioindustriels comme l'enzymologie, la biologie chimique et les techniques d'évolution dirigée de pointe.
Mots‑clés
Promiscuité enzymatique, évolution de la protéine, enzymes industrielles, résistance antibiotique