Desarrollada una prueba que detecta priones en sangre
Un equipo internacional de investigadores ha logrado diseñar una técnica bioquímica que permite la detección fiable de las proteínas con malformaciones que causan la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD) en muestras de sangre efectuadas en hámsteres. En sólo unos pocos días se completa el análisis automático. Si el método funciona en humanos, podría ayudar a frenar la propagación de los priones en las transfusiones sanguíneas y en los transplantes de órganos y facilitar el diagnóstico de enfermedades con priones. Estos análisis de sangre permitirían además la detección de enfermedades en los animales antes de que entren en la cadena alimentaria humana. Durante años, los expertos han temido que miles de persones sean portadoras y transmisoras, sin saberlo, de la forma humana de la encefalopatía espongiforme bovina (EEB) o "enfermedad de las vacas locas": nueva variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD). Este nuevo método de análisis de sangre podría suponer para los investigadores la primera oportunidad de establecer cuántas personas podrían estar incubando la enfermedad. Hasta ahora, los bancos de sangre no tienen un método eficaz de detección de las proteínas infecciosas responsables de los desórdenes que destruyen el cerebro. Se piensa que algunas víctimas de la CJD en Gran Bretaña contrajeron la enfermedad a través de transfusiones. Se piensa que la enfermedad está causada por la formación de proteínas anormales en el cerebro conocidas como priones. Estas proteínas aparentemente se multiplican modificando la conformación de las proteínas normales con las que entran en contacto, degenerando en una enfermedad neurodegenerativa que produce la muerte. Los priones se concentran en el cerebro y, actualmente, para saber si un animal está infectado con la enfermedad, los expertos deben matarlo para analizar los tejidos del cerebro. Algunos científicos intentaron extraer sangre de ejemplares vivos y trataron de inyectarla a continuación en el cerebro de otro animal. Después esperaron, generalmente unos meses, para ver si el animal que recibía la sangre desarrollaba la enfermedad pero este método sólo consiguió identificar una infección en el 31 por ciento de los casos en los que estaba presente, según las explicaciones del científico que dirige la investigación, Claudio Soto. Además ni siquiera está claro si la sangre extraída de las personas puede cruzar la barrera de las especies para reproducir la enfermedad en animales de laboratorio como los hámsteres. El equipo del Profesor Soto decidió desarrollar otra opción: ampliar los niveles sin valor estimable de las proteínas defectuosas en la sangre hasta llegar a un nivel que se pueda detectar. "La concentración de proteínas del prión infecciosas en la sangre es demasiado pequeña para ser detectada por los métodos utilizados para detectarla en el cerebro, pero sabemos que aun así es suficiente para propagar la enfermedad", afirmó el Profesor Soto. "La clave de nuestro éxito fue desarrollar una técnica que pudiera amplificar la cantidad de esta proteína más de 10 millones de veces, elevándola a un nivel detectable". El Profesor Soto, de la universidad de Chile en Santiago, y sus compañeros de la Universidad Autónoma de Madrid (que trabajan en el departamento médico de la universidad de Texas) lograron superar el primer obstáculo para conseguir este objetivo hace cuatro años, cuando consiguieron replicar priones mortales a partir de cerebros de hámsteres. La técnica consiste en mezclar en un tubo de ensayo proteínas normales con pequeñas cantidades de la versión infecciosa lo que provoca que las moléculas defectuosas se multipliquen y formen racimos durante cerca de media hora. Al romper estos racimos y liberar las proteínas defectuosas mediante ondas sonoras, el proceso se acelera y las proteínas defectuosas en la sangre aumentan hasta llegar a un nivel en que se pueden detectar. El equipo ha mejorado y automatizado ahora este proceso para que sea un análisis viable. Una máquina del tamaño de un microondas puede realizar 140 de estos ciclos en cerca de 70 horas. La técnica, llamada "amplificación cíclica de proteínas mal plegadas" (PMCA), se ensayó con muestras de sangre tomadas de 18 hámsteres infectados y que habían desarrollado los síntomas clínicos de la enfermedad y de 12 sanos. El resultado fue que el método detectó priones en el 50 por ciento de las veces en las que estaban presentes y tras dos ciclos de 140. Tras seis aplicaciones de la técnica se alcanzó el 89 por ciento. El ensayo no dio resultados positivos falsos en los animales sanos. El Profesor Soto explica que la adaptación de la técnica para realizar ensayos en la sangre humana no debería durar más de seis meses. Además de que todavía son necesarios un gran número de ensayos suplementarios, advierte que la detección de una enfermedad que no tenga cura conocida podría dar lugar a problemas éticos. Sin embargo, el conocimiento del número de personas que son portadoras sin saberlo de la CJD podría dar razones de peso para investigar un tratamiento.
Países
Chile, España, Estados Unidos