Grünes Licht für Nanobauteile
Für die Organisation des Lebens sind molekulare Maschinerien aus Proteinen nötig, die präzise aneinandergereiht werden, um ihre entsprechenden Funktionen zu bestimmen. Forscher an der Ludwig Maximilian Universität München (LMU) in Deutschland haben jetzt ein Verfahren entwickelt, mit dem einzelne Moleküle nanometergenau platziert werden können, um biomolekulare Maschinen aufzubauen. Ihre Ergebnisse wurden in der Fachzeitschrift Journal of the American Chemical Society präsentiert. Mit einem Rasterkraftmikroskop (AFM) können einzelne Biomoleküle aufgenommen und auf wenige Nanometer genau an einer bestimmten Stelle abgesetzt werden. Dieses sogenannte "Single-Molecule Cut & Paste" (SMC&P)- Verfahren war allerdings zunächst auf DNA-Moleküle beschränkt. Die Forscher versuchten dieses Verfahren an Proteinen, weil die molekularen Maschinen der Zelle aus Proteinen bestehen. Das Aneinanderreihen derartiger Maschinen zu noch komplexeren Vorrichtungen ist ein wichtiges Ziel der Nanotechnologie. Die Forschungsgruppe, die unter der Leitung von Professor Hermann Gaub an der LMU steht, sagte, dass man dadurch die Arbeitsweise der Zelle besser verstehen könne und dies zur Entwicklung und zum Einsatz neuer, nanoskaliger Maschinerien führen könne. Um dies zu ermöglichen, haben die Wissenschaftler die SMC&P Technik bedeutend erweitert: Nun können auch Proteine mit der AFM-Spitze aus einem Lager abgeholt und nanometergenau in einem Konstruktionsbereich wieder abgesetzt werden. "Allerdings herrschen auf der Nanoskala in Flüssigkeit und bei Raumtemperatur Bedingungen, die uns an einen extremen Sturm erinnern würden", sagt der Leitautor der Studie, Mathias Strackharn von der LMU. Deshalb ist es wichtig, die Moleküle festzuhalten - im Lager, an der AFM-Spitze und auch im Konstruktionsbereich. Die Kräfte, mit denen die Proteine festgehalten werden, müssen dabei genau aufeinander abgestimmt sein - und so gering, dass die äußerst empfindlichen Proteine nicht zerstört werden, so die Forscher. Die Wissenschaftler erreichten das Ziel der Studie durch den kombinierten Einsatz von Antikörpern, sogenannten Zinkfinger-Molekülen und DNA-Ankern. "Dass die Technik funktioniert, konnten wir beweisen, indem wir hunderte von einzelnen, fluoreszierenden GFP-Protein [green fluorescent protein] transportierten und zu einem Mikrometer-großen Ampelmännchen anordneten", erklärte Stackharn. Die Stärke der Technik liegt darin, dass jetzt komplexe Proteinkonstellationen direkt getestet werden können - etwa wie sich eine Kopplung einzelner Enzyme auswirkt und was für eine Rolle ihr Abstand spielt. "Wenn wir diese aus einzelnen Proteinen aufgebauten Enzym-Fließbänder effizient nachbauen können, haben wir eventuell einen bedeutenden Beitrag zur energetischen Nutzung nachwachsender Rohstoffe getan", so Stackharn.Weitere Informationen sind abrufbar unter: Ludwig Maximilian Universität München (LMU): http://www.uni-muenchen.de/index.html(öffnet in neuem Fenster) Journal of the American Chemical Society: http://pubs.acs.org/journal/jacsat(öffnet in neuem Fenster)
Länder
Deutschland