Améliorer les technologies destinées aux études de biomolécules
La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire (RMN) est utilisée pour étudier les propriétés des molécules organiques. Elle s'appuie sur les propriétés magnétiques de certains noyaux d'atomes pour obtenir des informations détaillées sur la structure, la dynamique et l'environnement chimique des molécules. Elle peut élucider les interactions au niveau biomoléculaire, ce qui a conduit les scientifiques à l'étudier de près et à l'améliorer. L'objectif principal du projet Extend-NMR («Extending NMR for functional and structural genomics») financé par l'UE était de développer de nouveaux outils informatiques pour élargir l'usage de la RMN à l'étude structurale des protéines et d'autres complexes moléculaires, impossibles à cristalliser. Le consortium voulait également améliorer les outils d'identification et de quantification des signaux de RMN. Les membres de l'équipe ont mis en œuvre des algorithmes informatiques et des outils statistiques dans un cadre commun développé par la communauté CCPN («Collaborative Computing Project for the NMR»). Ils ont conçu une série de logiciels (mis gratuitement à la disposition des scientifiques) pour analyser de manière détaillée les structures dérivées des études de RMN, en relation avec les données expérimentales, et pour déterminer automatiquement la structure de macromolécules biologiques. Après une analyse approfondie des données d'interaction biochimique ou biophysique, des données de mutagenèse ou de prévisions bioinformatiques, le logiciel a prévu les interactions entre les protéines. Tous les éléments logiciel du processus Extend-NMR partagent la même interface graphique et s'installent en un seul bloc. Ils ont été conçus pour éliminer les problèmes découlant de la navigation entre différentes tâches logicielles, grâce à quoi le système peut être utilisé comme un outil à haut débit. Les travaux collaboratifs du projet ont conduit à une suite logicielle permettant d'utiliser la spectroscopie RMN dans le domaine de la protéomique structurale et fonctionnelle.
