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Des progrès scientifiques aideront l'Europe à lutter contre l'épidémie de l'ESB et la maladie de Creutzfeldt-Jakob

Selon un article publié dans le magazine Science, des chercheurs britanniques ont fait faire un progrès considérable aux connaissances relatives à la manière dont la protéine du cerveau impliquée dans l'encéphalopathie spongiforme bovine (ESB), qui affecte le bétail, et la mal...

Selon un article publié dans le magazine Science, des chercheurs britanniques ont fait faire un progrès considérable aux connaissances relatives à la manière dont la protéine du cerveau impliquée dans l'encéphalopathie spongiforme bovine (ESB), qui affecte le bétail, et la maladie de Creutzfeldt-Jakob, qui touche l'homme, cause tant de dommages. Ce progrès sera utile pour le Parlement européen qui, le mois prochain, doit débattre une résolution conjointe de ses comités de l'Agriculture et de l'Environnement, préconisant que dans toutes les mesures destinées à éliminer l'ESB, la priorité doit être donnée à des mesures de prévention en matière de santé et de protection des consommateurs. Le Conseil des ministres doit se mettre d'accord sur une position commune à sa réunion du 14 juin 1999. Les maladies à prions, telles que l'ESB et la tremblante chez les animaux et la maladie de Creutzfeldt-Jakob chez l'homme, mettent toutes en jeu la transformation d'une protéine à cellule normale, ou protéine prion ou PrP, en une forme anormale, aberrante. Cette PrP aberrante est supposée être le "prion" infectieux qui cause ces maladies. Elle se reproduit en transformant d'autres prions normaux en prions aberrants, provoquant une réaction en chaîne qui mène à son accumulation progressive et à des lésions cérébrales. On sait que la différence entre les formes normales et aberrantes de la PrP se situe au niveau de leur forme. Jusqu'à présent, on ne savait pas comment une PrP normale se transforme en une PrP anormale. Des chercheurs ont pu désormais réussi à réaliser ce changement remarquable et sans précédent dans une éprouvette, comme l'explique le professeur John Collinge, de l'école de médecine d'Imperial College, directeur de l'Unité sur les prions du Medical Research Council (Conseil de la recherche médicale), qui était à la tête de l'équipe de recherche: "Les protéines sont construites à partir de ceux éléments principaux, les hélices alpha et les feuillets bêta. Les PrP normales possèdent presque toutes une structure alpha, tandis que la forme aberrante se présente sous la forme bêta. En employant une forme réalisée à l'aide du génie génétique de la protéine prion soluble normale, nous avons réussi à saisir, pour la première fois, le moment où ce changement se produit. "Nous savons désormais que la transformation met en jeu la rupture d'une liaison unique de la molécule, utilisant des conditions existant à l'état normal dans les cellules. Cette propriété remarquable de la protéine prion est sans précédent, car jusqu'à présent, on n'a pas pu prouver pour toute autre protéine qu'elle pouvait exister sous deux formes aussi différentes", a poursuivi le professeur Collinge. En outre, cette protéine, une fois placée dans une solution saline d'une concentration semblable à celle qui existe dans le cerveau, forme des agrégats de matière impossible à différencier de la forme aberrante qui s'accumule dans le cerveau lors de l'ESB et de la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Cette découverte donne pour la première fois, une explication de la manière dont ces prions se répliquent. Ces travaux, financés conjointement par le Wellcome Trust, l'association de recherche médicale la plus importante du monde et par le Medical Research Council (MRC) constituent un progrès considérable dans l'explication des stades clés des maladies à prions. Grâce à ces informations, il devrait être possible de créer des anticorps capables de détecter spécifiquement les bêta-PrP, donnant la possibilité de nouveaux tests pour le dépistage des maladies à prions chez l'homme et chez l'animal. Savoir comment se produit la transformation d'une protéine normale en une protéine aberrante pourrait aider les chercheurs à mettre au point de nouveaux médicaments. Il se peut qu'à l'avenir, il soit possible d'utiliser la bêta-PrP pour mettre au point de nouvelles stratégies concernant les thérapies et la prévention des maladies à prions. "Comprendre comment faire passer la protéine prion de sa forme alpha à sa forme bêta, et vice-versa, ouvre de nouvelles perspectives de recherche concernant la maladie de Creutzfeldt-Jakob et l'ESB, a déclaré le professeur Collinge. Bien que ce savoir nous permette de créer de meilleurs tests de dépistage, notre objectif final de mettre au point un traitement efficace de ces maladies dévastatrices du cerveau reste une tâche considérable. Le professeur Collinge a collaboré avec le docteur Tony Clarke de l'université de Bristol et l'unité sur les prions du MRC, le docteur John Waltho de l'université de Sheffield, et le professeur Helen Saibil de Birkbeck College.

Pays

Royaume-Uni

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