I progressi scientifici aiuteranno l'Europa ad affrontare le epidemie di EBS e MCJ
Una ricerca pubblicata in "Science magazine" rivela che i ricercatori britannici hanno compiuto un progresso importante nella comprensione del modo in cui la proteina cerebrale implicata, per gli animali, nell'encefalopatia spongiforme bovina (EBS) e, negli esseri umani, nella malattia di Creutzfeldt-Jakob (MCJ) causi tanti danni. La scoperta sopporterà il Parlamento europeo - che il prossimo mese dovrà discutere una risoluzione comune delle sue commissioni per l'agricoltura e l'ambiente - nella sua insistenza affinché, in tutte le misure volte ad affrontare la ESB, sia data priorità alla protezione della salute e del consumatore. Si pensa che il Consiglio dei ministri adotti una posizione comune alla riunione del 14 giugno 1999. Le malattie prioniche quali la ESB e la malattia del trotto negli animali o la MCJ negli esseri umani implicano la conversione di una normale proteina cellulare, nota come proteina prionica o PrP in una proteina anormale o autoreattiva. Si suppone che detta PrP autoreattiva sia il "prione" infettivo che causa le malattie in questione. Esso si riproduce convertendo la PrP normale in PrP più mutanti, avviando una reazione a catena che porta ad accumularne causando danni cerebrali. E' noto che la differenza tra le forme normali e mutanti di PrP sono in funzione della loro forma. Fino ad oggi il modo in cui avviene la conversione da una PrP normale ad una anormale era un mistero. Il Professor John Collinge della facoltà di medicina dell'Imperial College e direttore dell'unità del Consiglio della ricerca medica che si occupa dei prioni, che guida il gruppo di ricerca, spiega che i ricercatori sono ora riusciti a catturare in provetta questa mutazione eccezionale e senza precedenti: "I complessi principali con cui si costruiscono le proteine sono due, noti come eliche alfa e lamine beta. Le PrP normali sono quasi tutte strutture alfa, mentre la forma autoreattiva è soprattutto beta. Ricorrendo ad una forma di proteina prionica solubile progettata geneticamente siamo riusciti ad isolare per la prima volta il momento in cui avviene la mutazione. "Sappiamo ora che la conversione implica la rottura di un solo legame nelle condizioni d'uso della molecola, che esiste normalmente all'interno delle cellule. E' una proprietà eccezionale della proteina prionica e priva di precedenti, visto che, finora, non si conosce alcun'altra proteina capace di esistere sotto due forme completamente indipendenti," prosegue il Professor Collinge. Posta in una concentrazione salina analoga a quella presente nel cervello la proteina forma inoltre masse agglutinate indistinguibili dalla forma autoreattiva che si accumula nel cervello colpito da ESB e MCJ. Per la prima volta si ha qui una spiegazione della maniera in cui i prioni si riproducono. Finanziata congiuntamente dal Wellcome Trust (il più grande organismo medico non-profit del mondo) e dal Consiglio della ricerca medica, questa ricerca costituisce un importante progresso nella comprensione degli avvenimenti chiave delle malattie prioniche. Questa nuova informazione dovrebbe permettere la realizzazione di anticorpi specifici per il rilevamento della beta-PrP, consentendo nuovi test diagnostici per le malattie prioniche negli esseri umani e negli animali. Sapendo come avviene il passaggio dal normale all'autoreattivo può aiutare i ricercatori a sviluppare nuovi medicinali. In futuro potrebbe essere possibile usare la beta-PrP per mettere a punto nuove strategie per le terapie e la prevenzione delle malattie prioniche. "Capire come interconvertire la proteina prionica dalla forma alfa alla forma beta schiude alla ricerca nuovi orizzonti per comprendere MCJ ed ESB," afferma il professor Collinge. "Sebbene ne derivi la possibilità di definire test diagnostici molto migliori il nostro obiettivo finale, di trovare una cura efficace per questa malattia cerebrale devastante, resta una sfida immane." Il professor Collinge ha collaborato con il dott. Tony Clarke dell'università di Bristol e dell'unità prionica del CRM, il dott. John Waltho dell'università di Sheffield ed la professoressa Helen Saibil del Birkbeck College.
Paesi
Regno Unito