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Protein-based ATRP catalysts: From Nanoreactors to ATRPases

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Comprendre la catalyse protéique

La polymérisation radicalaire par transfert d'atomes (ATRP, pour Atom transfer radical polymerisation) est l'une des méthodes de polymérisation radicalaire contrôlée (CRP) les plus efficaces et les plus largement utilisées. L'ATRP permet aux chercheurs de générer facilement des polymères en assemblant leurs constituants (monomères) pièces après pièces de manière contrôlée.

Avant la découverte de l'ARTP, les chimistes pouvaient moins bien contrôler la composition et l'architecture des macromolécules. Puis, en 1995, le professeur Krzysztof Matyjaszewski de l'Université Carnegie Mellon (USA) découvrit l'une des premières méthodes de polymérisation radicalaire contrôlée: la méthode ATRP médiée par le cuivre. Cette technique permet la synthèse de nouveaux matériaux possédant une nano-architecture complexe bien définie.L'ATRP diffère des méthodes radicalaires conventionnelles de fabrication des polymères car elle permet la production de structures polymériques complexes en utilisant un catalyseur qui ajoutera un ou plusieurs monomères à la fois sur la chaîne polymérique. Les polymères préparés par ATRP trouvent une application dans des domaines très divers comme la nanotechnologie, la biomédecine et les nouveaux matériaux.Les catalyseurs classiques d'ATRP sont malheureusement souvent des complexes de métaux de transition qui présentent certains inconvénients du fait de leur toxicité et de la difficulté que les chercheurs éprouvent pour les séparer du polymère final. Ils peuvent interférer en outre avec les applications prévues du polymère Le projet PROTEINATRP, financé par une bourse de recherche Marie Curie («Protein-based ATRP catalysts: from nanoreactors to ATRPases») a donc étudié la possibilité de renforcer la performance des catalyseurs ATRP conventionnels voire de les remplacer par d'autres plus respectueux de l'environnement.Les conjugués catalyseur-protéine permettent d'éliminer efficacement et quantitativement le catalyseur cuivre du produit polymère. En travaillant sur ces conjugués protéine-catalyseur, les partenaires du projet ont observé que certaines protéines natives non modifiées catalysaient d'elles-mêmes l'ARTP. L'activité ATRPase de la peroxidase du raifort et de l'hémoglobine a donc été étudiée plus en détail. Les chercheurs ont pu montrer que la polymérisation suivait une cinétique de premier ordre et que les protéines demeuraient stables pendant la réaction, comme en témoigne une multitude de méthodes analytiques.Cette bourse de recherche a donc permis de découvrir de nouveaux catalyseurs d'ATRP qui méritent d'être étudiés plus avant.

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