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Protein-based ATRP catalysts: From Nanoreactors to ATRPases

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La catalisi proteica

La polimerizzazione radicalica per trasferimento atomico (ATRP) è tra i metodi più efficaci e più utilizzati di polimerizzazione radicalica controllata (CRP). L'ATRP permette agli scienziati di formare agevolmente i polimeri, assemblando le parti componenti, chiamate monomeri, in modo controllato per ogni singolo pezzo.

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Prima della scoperta dell'ATRP, i chimici avevano un controllo limitato sulla composizione e l'architettura delle macromolecole, finché, nel 1995, il professor Krzysztof Matyjaszewski, della Carnegie Mellon University, non ha scoperto uno dei primi metodi CRP: l'ATRP mediata dal rame. Questa tecnica permette di sintetizzare nuovi materiali con architetture complesse e ben definite in nano-scala. L'ATRP differisce dai metodi tradizionali di produzione radicalica dei polimeri, perché permette di ottenere strutture polimeriche complesse, grazie a un catalista che aggiunge uno o più monomeri alla volta a una catena di polimeri in crescita. I polimeri preparati con l'ATRP sono destinati ad applicazioni nei settori delle nanotecnologie, della biomedicina e dei materiali avanzati. I normali catalisti ATRP, tuttavia, sono basati su complessi di metalli di transizione e presentano alcuni inconvenienti, poiché possono essere tossici e difficili da rimuovere dal prodotto polimerico, oltre a interferire con le possibili applicazioni. Il progetto PROTEINATRP ("Protein-based ATRP catalysts: From nanoreactors to ATRPases"), supportato da un finanziamento Marie Curie, ha studiato la possibilità di migliorare le prestazioni dei normali catalisti ATRP e la loro possibile sostituzione con alternative ecologicamente più rispettose. Il composto coniugato proteina-catalista offre un modo efficiente per rimuovere il catalista di rame in quantità significativa dai prodotti polimerici. Durante lo studio di questi composti, i membri del progetto hanno scoperto che alcune proteine native non modificate possono catalizzare l'ATRP e hanno approfondito in maggior dettaglio l'attività ATRPasi dell'enzima perossidasi del rafano e della proteina emoglobina. La polimerizzazione ha seguito la cinetica del primo ordine e le proteine erano stabili alle condizioni di reazione, come evidenziato da numerosi metodi analitici. Il finanziamento ha permesso di scoprire nuovi catalisti ATRP e di sostenere ulteriori attività accademiche di ricerca sull'argomento.

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