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Protein-based ATRP catalysts: From Nanoreactors to ATRPases

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Protein-basierte Katalyse

Die radikalische Polymerisation unter Atomtransfer (Atom Transfer Radical Polymerization, ATRP) ist eine der effektivsten und gängigsten Methoden der kontrollierten radikalischen Polymerisation (CRP). ATRP vereinfacht die Konstruktion von Polymeren, indem die Blöcke (so genannte Monomere) gezielt eingestellt und aufgebaut werden können.

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Bis zur Entdeckung der ATRP waren die Polymerisation bzw. Aufbau und Architektur der Makromoleküle nur begrenzt kontrollierbar. 1995 entwickelte Professor Krzysztof Matyjaszewski von der Carnegie Mellon University eine der ersten CRP-Methoden: Die Kupfer-vermittelte ATRP ermöglichte die Synthese neuer Materialien mit wesentlich komplexeren, gut definierten Strukturen im Nanomaßstab.ATRP unterscheidet sich von früheren konventionellen radikalischen Polymerisationstechniken, da es für die Produktion komplexer Polymerstrukturen einen Katalysator einsetzt, der jeweils ein oder mehrere Monomere an eine wachsende Polymerkette anhängt. Polymere, die mittels ATRP hergestellt werden, werden in der Nanotechnologie, Biomedizin und für neue technische Materialien verwendet.Herkömmliche ATRP-Katalysatoren werden jedoch aus Blöcken aus Übergangsmetallen erzeugt und besitzen einige Nachteile. Sie können toxisch oder schwer aus dem Polymerprodukt zu entfernen sein. Mitunter behindern sie auch Anwendungen, für die das Polymer eigentlich entwickelt wurde. Das Marie-Curie-Projekt PROTEINATRP (Protein-based ATRP catalysts: From nanoreactors to ATRPases) untersuchte, wie sich die Leistung herkömmlicher ATRP-Katalysatoren steigern lässt oder diese Katalysatoren durch umweltfreundlichere ersetzt werden können.Mit Protein-Katalysator-Konjugaten kann effizient der Kupferkatalysator aus dem Polymerprodukt entfernt werden. Während der Arbeit mit Protein-Katalysator-Konjugaten zeigte sich, dass einige native, nicht-modifizierte Proteine ATRP katalysieren können. Im Detail wurden die ATRPase-Aktivitäten des Enzyms Meerrettich-Peroxidase und des Proteins Hämoglobin untersucht. Die Polymerisationen folgten einer Kinetik erster Ordnung, und die Proteine waren unter den Reaktionsbedingungen stabil, wie verschiedenste analytische Verfahren belegten.Mit den Fördermitteln konnte an neuen ATRP-Katalysatoren geforscht werden, was die weitere wissenschaftliche Forschung zu diesem Thema beflügelt.

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