Une étude remet en question la théorie du prion pour la maladie de la vache folle
Selon une étude publiée dans le Journal of Pathology, les agents infectieux de l'encéphalopathie spongiforme bovine (ESB) et de la variante de la maladie de Creutzfeld-Jakob (MCJ) pourraient ne pas avoir été correctement cernés. Les prions (ou particules infectieuses protéiniques) sont des particules infectieuses très rares qui ne transportent ni ADN ni ARN, ce qui les différentie totalement des virus et des bactéries. Les prions sont des particules protéiniques anormales qui infectent les particules protéiniques normales et les modifient en particules protéiniques anormales. La découverte des prions en 1982 a valu à une équipe de chercheurs dirigée par Stanley Prusiner, de l'université de San Francisco, de se voir attribué le Prix Nobel de médecine en 1997. Certains pensent aujourd'hui que, pour des maladies telles que l'ESB, la MCJ ou la tremblante, les prions anormaux s'attaquent au cerveau hôte, dont ils affectent la forme et les fonctions de façon significative. Le mode d'action permettant aux prions d'infecter d'autres protéines reste inconnu. Dirigée par Martin Jeffrey de la UK Veterinary Laboratories Agency (VLA), à Penicuik (Ecosse), l'étude impliquait des chercheurs basés à l'Ecole norvégienne de sciences vétérinaires d'Oslo, aux laboratoires VLA situés au Royaume-Uni et à l'institut de recherche Moredun, également implanté à Penicuik. L'étude, co-financée par le Cinquième programme-cadre (5e PC) de la Commission et le ministère britannique de l'Environnement, de l'Alimentation et des Affaires rurales (DEFRA), incluait une étude sur des moutons afin de découvrir ce qu'il advient des protéines prions considérées responsables de la tremblante. Selon certains chercheurs, les particules prions non digérées sont absorbées par les intestins puis passent dans le sang et dans les tissus lymphatiques appelés plaques de Peyer où elles se multiplient pour ensuite infecter le système nerveux central. Dans le cadre de l'étude contrôlée, l'équipe a donné aux moutons soit d'importantes quantités de matières cervicales infectées, des quantités similaires de matières cervicales non infectées ou une solution sucrée. Fait très étonnant, l'équipe a constaté que la grande majorité des moutons volontairement infectés n'avaient pas développé la maladie et que les prions avaient été digérés. Toutefois, trois moutons ont effectivement développé la tremblante au bout de 30 jours, longtemps après les infections initiales. L'équipe a constaté que les prions infectieux se reproduisaient dans les plaques de Peyer. "Ce serait pousser l'interprétation trop loin que d'affirmer que nous avons la preuve de l'existence d'un autre agent infectieux", a déclaré M. Jeffrey. "Mais la théorie du prion est loin d'être satisfaisante". Cette recherche signifie que les prions restent les particules infectieuses les plus probables pour des maladies telles que la tremblante, mais que le processus d'infection est loin d'être aussi bien compris qu'on ne le pensait. S'ils sont effectivement digérés dans les intestins, peut-être les prions ont-ils développé une autre stratégie pour passer dans le sang.
Pays
Norvège, Royaume-Uni