Uno studio mette in discussione la teoria dei prioni per il morbo della mucca pazza
Secondo uno studio pubblicato sul "Journal of Pathology", la conoscenza degli agenti infettivi dell'encefalopatia spongiforme bovina (BSE) e della variante della malattia di Creutzfeld-Jakob (CJD) potrebbe essere meno approfondita del previsto. I prioni (abbreviazione di particelle proteiche infettive) sono agenti infettivi alquanto particolari, che non contengono DNA o RNA e sono completamente diversi da virus e batteri. Si tratta di particelle proteiche anomale che infettano normali particelle proteiche rendendo anomala anche la struttura di queste ultime. La scoperta dei prioni, effettuata nel 1982 da un'équipe guidata da Stanley Prusiner dell'Università di San Francisco, ha valso al ricercatore l'assegnazione del premio Nobel per la medicina nel 1997. Secondo le teorie attuali, in malattie quali la BSE, la CJD o la scrapie, i prioni anomali infettano il cervello dell'organismo ospitante, modificandone la forma e alterandone significativamente le funzioni. Il meccanismo utilizzato dai prioni per infettare altre proteine resta sconosciuto. Il nuovo studio, condotto da Martin Jeffrey della Veterinary Laboratories Agency (VLA) di Penicuik (Scozia, Regno Unito) si è avvalso della collaborazione di ricercatori della Norwegian School of Veterinary Science di Oslo, di vari laboratori della VLA nel Regno Unito e del Moredun Research Institute, anch'esso con sede a Penicuik. Cofinanziato dal Quinto programma quadro (5PQ) della Commissione e dal ministero britannico dell'Ambiente, l'alimentazione e gli affari rurali (DEFRA), lo studio comprendeva una ricerca sulle pecore volta a determinare l'azione delle proteine ritenute responsabili della scrapie. Secondo alcuni ricercatori, le particelle di prioni vengono assorbite dall'intestino senza essere digerite, passano quindi nel sangue e nei tessuti linfatici chiamati placche di Peyer, dove si moltiplicano per poi proseguire infettando il sistema nervoso centrale. Nell'ambito dello studio controllato, l'équipe ha somministrato alle pecore dosi massicce di materiale cerebrale infetto, simili quantità di materiale cerebrale sano oppure una soluzione zuccherina. I ricercatori hanno scoperto con grande sorpresa che gran parte delle pecore infettate deliberatamente non aveva contratto la malattia, e che i prioni erano stati digeriti. Tre pecore hanno comunque sviluppato la scrapie dopo 30 giorni, alquanto in ritardo rispetto alle infezioni iniziali. I ricercatori hanno rilevato che i prioni infetti si formavano "ex novo" nelle placche di Peyer. "Sarebbe eccessivo affermare che disponiamo di prove dell'esistenza di un altro agente infettivo" ha dichiarato il dott. Jeffrey. "Ma la teoria dei prioni è tutt'altro che soddisfacente". La ricerca dimostra che i prioni restano i candidati più probabili quali agenti infettivi responsabili di malattie come la scrapie, ma che il processo infettivo è molto meno conosciuto di quanto si credesse. Benché sembra che i prioni vengano digeriti nell'intestino, essi sono probabilmente in grado di passare nel sangue seguendo altre modalità.
Paesi
Norvegia, Regno Unito