Identification de prions à l'aide de molécules fluorescentes Une équipe de chercheurs financée par l'UE a mis au point un nouveau procédé recourant à des molécules fluorescentes pour détecter et caractériser les prions. Les maladies à prions se déclarent lorsque des prions infectieux anormalement repliés provoquent une malformation si... Une équipe de chercheurs financée par l'UE a mis au point un nouveau procédé recourant à des molécules fluorescentes pour détecter et caractériser les prions. Les maladies à prions se déclarent lorsque des prions infectieux anormalement repliés provoquent une malformation similaire de protéines normales dans le cerveau. Ce type de maladie inclut par exemple l'ESB (encéphalopathie spongiforme bovine, appelée couramment maladie de la vache folle), la scrapie (qui affecte les moutons) et la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ). Bien que les prions ne puissent se transmettre aisément d'une espèce à l'autre, dès qu'ils s'installent dans une nouvelle espèce, ils peuvent rapidement s'adapter et devenir contagieux. Alors que la prévalence de l'ESB est aujourd'hui en recul, d'autres pathologies à prions se multiplient et l'on craint qu'elles puissent infecter l'être humain. «Étant donné que les souches de prions peuvent varier dans leur transmissibilité à l'homme, la discrimination des souches présente un intérêt essentiel pour le diagnostic des maladies à prions et la santé publique», écrivent les chercheurs dans leur article publié dans la revue Nature Methods. Les scientifiques ont inoculé à plusieurs générations successives de souris quatre maladies à prions distinctes [ESB, dépérissement chronique des ruminants sauvages (aussi appelé «maladie du cerf fou») et deux souches de scrapie]. Au fil du temps, de nouvelles souches de prions sont apparues et les maladies sont ainsi devenues plus mortelles pour les souris. Les chercheurs ont prélevé des échantillons de tissus des souris et les ont marqués avec une molécule fluorescente appelée polymère conjugué luminescent. Lorsque le polymère se lie aux prions, sa couleur change. En modifiant la molécule, les chercheurs sont parvenus à obtenir différentes couleurs pour les différentes maladies à prions. Cette nouvelle technique a également démontré son efficacité pour l'identification de prions dans les tissus prélevés sur d'autres animaux morts à la suite d'une maladie à prions, tels que des bovins contaminés par l'ESB et des cervidés et des ovins infectés par des prions. «Grâce à notre procédé, nous pouvons distinguer directement la structure des prions et en déduire la maladie», a déclaré Peter Nilsson, de l'hôpital universitaire de Zurich, l'un des principaux auteurs de l'étude. Ce nouveau procédé pourrait trouver une multitude d'applications utiles, comme le dépistage des produits sanguins, par exemple. Au Royaume-Uni, plus de 60 personnes ont reçu une transfusion sanguine de donneurs dont il a été découvert ultérieurement qu'ils étaient porteurs de la nouvelle variante de la MCJ, la forme humaine de l'ESB. Depuis lors, il a été démontré que quatre d'entre elles étaient infectées. La technique pourrait également servir à l'étude d'autres maladies dues au mauvais repliement de protéines. «En tant que chercheurs, il est réellement passionnant pour nous d'utiliser cette technique afin de mieux comprendre les prions et d'autres protéines anormalement repliées qui donnent lieu à des troubles similaires, tels que la maladie d'Alzheimer», a déclaré Peter Hammarström, membre du laboratoire d'étude des prions de l'université de Linköping, en Suède. Le financement européen de ces travaux a été fourni par les projets UPMAN (Comprendre le mauvais repliement et l'agrégation des protéines par la RMN) et TSEUR (Stratégie immunologique et cellulaire intégrée pour le diagnostic sensible de l'EST et la discrimination des souches), qui sont tous deux subventionnés au titre de l'axe thématique «Sciences de la vie, génomique et biotechnologie pour la santé» du sixième programme-cadre (6e PC).
