Wissenschaftler verwenden Leuchtmoleküle zur Identifizierung von Prionen
EU-finanzierte Forscher haben eine neue Methode entwickelt, bei der Leuchtmoleküle zur Erkennung und Charakterisierung von Prionen verwendet werden. Prionenkrankheiten treten auf, wenn normal gefaltete Proteine im Gehirn aufgrund fehlgefalteter infektiöser Prionen ähnlich fehlgefaltet werden. Beispiele hierfür sind BSE (Bovine Spongiforme Enzephalopathie, gemeinhin als Rinderwahn bekannt), Scrapie (die Schafe befällt) und Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJD). Obwohl Prionen nicht einfach von einer Art auf eine andere übertragen werden, können sie sich schnell anpassen und ansteckend werden, sobald sie eine neue Art befallen haben. Obwohl die BSE-Zahlen derzeit sinken, sind andere Prionenerkrankungen auf dem Vormarsch, und es wird befürchtet, dass sie irgendwann Menschen befallen könnten. "Da sich die Prionenstämme hinsichtlich ihrer Übertragbarkeit auf Menschen unterscheiden können, ist die Unterscheidung von Stämmen von besonderem Interesse für die Prionendiagnostik und die öffentliche Gesundheit", schreiben die Forscher in ihrem Artikel in der Zeitschrift "Nature Methods". Die Wissenschaftler infizierten mehrere aufeinander folgende Generationen von Mäusen mit vier verschiedenen Prionenkrankheiten (BSE, Chronic Wasting Disease (auch als "Mad Elk Disease" bekannt) und zwei Scrapie-Stämmen). Im Laufe der Zeit entstanden neue Prionenstämme, welche dazu führten, dass die Krankheiten für die Mäuse häufiger tödlich verliefen. Die Forscher nahmen Gewebeproben von den Mäusen und kennzeichneten sie mit einem fluoreszierenden Molekül, das als lumineszierendes konjugiertes Polymer bezeichnet wird. Wenn sich das Polymer an Prionen heftet, ändert es die Farbe. Durch Veränderung des Moleküls konnten die Forscher erreichen, dass es verschiedene Farben für verschiedene Prionenkrankheiten anzeigt. Die neue Technik erwies sich auch als erfolgreich, um Prionen in Gewebe zu identifizieren, das anderen Tieren, die an Prionenkrankheiten gestorben waren, etwa BSE-infizierten Kühen und prioneninfizierten Hirschen und Schafen, entnommen worden war. "Durch die Anwendung unserer Methoden können wir direkt die Struktur der Prionen sehen und dadurch die Krankheit bestimmen", so Peter Nilsson vom Universitätskrankenhaus Zürich, einer der Forschungsleiter der Studie. Die neue Methode könnte in mehreren Bereichen sinnvoll angewandt werden, zum Beispiel beim Screening von Blutprodukten. Im Vereinigten Königreich haben über 60 Menschen Blut von Blutspendern erhalten, bei denen anschließend eine Infektion mit der neuen Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, der menschlichen Form von BSE, festgestellt wurde. Von denjenigen, die infiziertes Blut erhalten hatten, wurde seither bei vier Personen eine Infektion nachgewiesen. Die Technik könnte sich außerdem als nützlich bei der Untersuchung anderer Krankheiten erweisen, die durch fehlgefaltete Proteine verursacht werden. "Für uns Forscher bedeutet diese Technik einen echten Durchbruch, weil wir so mehr über Prionen sowie über andere falsch gefaltete Proteine erfahren können, die ähnliche Krankheiten, etwa Alzheimer hervorrufen", so Peter Hammarström vom Prionenlabor an der Universität Linköping in Schweden. Die EU-Finanzierung für die Arbeit kam von den Projekten UPMAN (Understanding Protein Misfolding and Aggregation by NMR) und TSEUR (eine integrierte Immun- und Zellstrategie für die zuverlässige Diagnose von TSE und die Unterscheidung von Stämmen), die beide unter dem Themenbereich "Biowissenschaften, Genomik und Biotechnologie im Dienste der Gesundheit" des Sechsten Rahmenprogramms (RP6) finanziert werden.