Científicos utilizan moléculas brillantes para identificar priones Investigadores financiados por la UE han descubierto un nuevo método con moléculas brillantes que sirve para detectar y caracterizar priones. Las enfermedades de priones se producen cuando priones infecciosos plegados de forma anormal originan malformaciones similares de pro... Investigadores financiados por la UE han descubierto un nuevo método con moléculas brillantes que sirve para detectar y caracterizar priones. Las enfermedades de priones se producen cuando priones infecciosos plegados de forma anormal originan malformaciones similares de proteínas normalmente plegadas en el cerebro. Ejemplo de ello es la EEB (Encefalopatía Espongiforme Bovina, conocida comúnmente como la enfermedad de las vacas locas), la tembladera (que afecta a las ovejas) y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ). Aunque los priones no se transmiten fácilmente de una especie a otra, una vez que se han introducido en una nueva especie, pueden adaptarse rápidamente y ser contagiosos. A pesar de que los niveles de EEB están descendiendo actualmente, con otras enfermedades de priones pasa lo contrario, y preocupa que puedan infectar a los seres humanos. «Debido a que las cepas de priones pueden variar dependiendo de su capacidad de transmisión a los humanos, la discriminación de cepas es de gran interés para el diagnóstico de priones y la salud pública», explican los investigadores en su artículo publicado en la revista Nature Methods. Los científicos inocularon cuatro tipos diferentes de enfermedades de priones a ratones [EEB, la enfermedad crónica degenerativa (conocida también como la «enfermedad del alce loco») y dos cepas de la tembladera] en varias generaciones consecutivas. Con el tiempo surgieron nuevas cepas de priones, haciendo que las enfermedades fueran más mortales para los ratones. Los investigadores tomaron muestras de tejido de ratones y las tiñeron con una molécula fluorescente llamada polímero conjugado luminiscente. Cuando el polímero se une a los priones cambia el color. Al alterar la molécula, los investigadores pudieron conseguir que mostrara diferentes colores para las diferentes enfermedades de priones. Esta nueva técnica ha tenido mucho éxito también a la hora de identificar priones en el tejido obtenido a partir de otros animales que habían muerto a causa de enfermedades de priones, como las vacas infectadas con la EEB y los ciervos y corderos infectados con priones. «Utilizando nuestros métodos podemos ver directamente la estructura de los priones y por lo tanto deducir la enfermedad», declaró Peter Nilsson del Hospital Universitario de Zúrich, uno de los autores principales del estudio. El nuevo método podría tener muchas aplicaciones útiles, por ejemplo en el cribado de productos sanguíneos. En el Reino Unido, más de 60 personas han recibido sangre de donantes que después se ha descubierto estaban infectados con una nueva variante de la ECJ, la forma humana de la EEB. De todos los que recibieron la sangre infectada, cuatro han resultado estar infectados desde entonces. La técnica podría tener utilidad también para estudiar otras enfermedades causadas por las proteínas mal plegadas. «Para nosotros, investigadores, es verdaderamente emocionante utilizar esta técnica para comprender más sobre los priones y otras proteínas plegadas que provocan otras enfermedades similares, como el Alzheimer», declaró Peter Hammarström, del laboratorio de priones de la Universidad de Linköping, en Suecia. La financiación de la UE para este trabajo procedió de los proyectos UPMAN (Understanding Protein Misfolding and Aggregation by NMR) y TSEUR (An integrated immunological and cellular strategy for sensitive TSE diagnosis and strain discrimination), financiados ambos a través del área temática «Ciencias de la vida, genómica y biotecnología aplicadas a la salud», del Sexto Programa Marco.
