Scienziati usano molecole luminose per l'individuazione dei prioni
Un'équipe di ricercatori finanziata dall'Unione europea ha scoperto un nuovo metodo per individuare e caratterizzare i prioni attraverso l'uso di molecole luminose. Le malattie da prioni insorgono quando prioni infettivi ripiegati in modo anomalo causano malformazioni analoghe alle proteine normali presenti nel cervello. Tra queste patologie figurano ad esempio la BSE (encefalopatia spongiforme bovina, comunemente nota come morbo della mucca pazza), la scrapie (che colpisce gli ovini) e la malattia di Creutzfeldt-Jakob (CJD). Benché i prioni non siano facilmente trasmissibili da una specie all'altra, una volta che penetrano in una nuova specie possono adattarsi rapidamente e diventare contagiosi. Sebbene i livelli di BSE siano attualmente in calo, altre malattie prioniche sono in aumento e si teme che possano infettare gli esseri umani. «I ceppi di prioni possono variare nella loro trasmissibilità agli esseri umani e, pertanto, la discriminazione tra ceppi riveste un'importanza fondamentale per la diagnostica dei prioni e per la salute pubblica», scrivono i ricercatori nel loro articolo, pubblicato sulla rivista «Nature Methods». Gli scienziati hanno infettato i topi con quattro diverse malattie da prioni [BSE, sindrome del dimagrimento cronico (nota anche come «sindrome dell'alce pazza») e due ceppi di scrapie] per diverse generazioni consecutive. Nel corso del tempo, sono emersi nuovi ceppi di prioni, che hanno reso la malattia più letale per i topi. I ricercatori hanno prelevato campioni di tessuto dai topi e li hanno colorati con una molecola fluorescente nota col nome di polimero coniugato luminescente. Quando il polimero si lega ai prioni, cambia colore. Alterando la molecola, i ricercatori sono riusciti a fare in modo che assumesse colorazioni differenti a seconda delle diverse malattie prioniche. La nuova tecnica è inoltre riuscita a individuare prioni nei tessuti di altri animali che erano deceduti per malattie prioniche, ad esempio bovini infetti da BSE e cervidi e ovini contaminati da prioni. «Con i nostri metodi possiamo osservare direttamente la struttura dei prioni e di conseguenza individuare la malattia», ha affermato Peter Nilsson dell'Ospedale universitario di Zurigo, uno degli autori principali dello studio. Il nuovo metodo potrebbe avere diverse applicazioni utili, ad esempio nello screening dei prodotti ematici. Nel Regno Unito, oltre 60 persone hanno ricevuto il sangue di donatori che successivamente sono risultati infetti da una nuova variante della malattia di Creutzfeldt-Jakob, la forma umana della BSE. Tra coloro che hanno ricevuto il sangue infetto, quattro sono risultati contagiati a seguito della donazione. Questa tecnica potrebbe rivelarsi utile anche nello studio di altre malattie causate da proteine ripiegate in modo anomalo. «Per noi ricercatori è davvero stimolante utilizzare questa tecnica per ottenere maggiori informazioni su prioni e altre proteine mal ripiegate che provocano patologie analoghe, come l'Alzheimer», ha affermato Peter Hammarström, del laboratorio di ricerca sui prioni dell'Università di Linköping in Svezia. I fondi UE per questo lavoro sono stati forniti nell'ambito dei progetti UPMAN (Understanding Protein Misfolding and Aggregation by NMR, ossia capire il ripiegamento anomalo e l'aggregazione delle proteine con l'RMN) e TSEUR (Una strategia immunologica e cellulare integrata per la diagnosi sensibile e la discriminazione dei ceppi della TSE), che sono finanziati entrambi a titolo dell'area tematica «Scienze della vita, genomica e biotecnologia per la salute» del Sesto programma quadro (6°PQ).