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Extension of capabilities for mad experiments at synchrotron infrastructures

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Estructuras proteicas cristalinas

La ardua tarea de determinar las estructuras cristalinas de las proteínas es ahora más sencilla con el desarrollo de métodos más eficientes para la formación de derivados de los cristales proteicos.

La determinación de la estructura de los cristales proteicos implica la formación de la proteína original y de un derivado isomorfo del átomo pesado de la proteína. El derivado es una estructura cristalina idéntica a la proteína original salvo por la presencia de átomos pesados ligados a las moléculas de la proteína. Esta cristalización es difícil de conseguir y con frecuencia constituye un paso restrictivo en la determinación de la estructura cristalina. Se ha desarrollado un nuevo mecanismo para la formación de derivados cristalinos con gases tóxicos o poco comunes, como el xenón o el criptón. El instrumento consiste en un pistón, que presuriza el gas utilizado hasta los 100 bares. Se utiliza un circuito criogénico estándar sobre una anilla especial para separar el cristal original de su protector criogénico. Posteriormente, la anilla se sujeta a un soporte, dentro del instrumento. Entonces se presuriza el cristal y se forma el derivado usando gases. El derivado se congela para evitar la desorción de los gases. Además, el gas se limita completamente para poder utilizar gases caros sin necesidad de reponer el suministro. El instrumento está totalmente automatizado para que el funcionamiento sea más cómodo. Permite también obtener condiciones reproducibles de los experimentos con respecto a parámetros tales como la presión y el tiempo de exposición del cristal original al gas. Se ha desarrollado un prototipo de laboratorio y se buscan socios para continuar desarrollándolo.

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