Artificial Lanthanide Enzymes for Selective Photocatalysis: 'Enlightening' Metalloenzyme Design and Evolution

Projektinformationen

PhotoLanZyme

ID Finanzhilfevereinbarung: 101039592

DOI

10.3030/101039592

EK-Unterschriftsdatum 11 April 2022

Startdatum 1 Mai 2022

Enddatum 30 April 2027

Finanziert unter

• European Research Council (ERC)

Gesamtkosten

€ 1 500 000,00

EU-Beitrag

€ 1 500 000,00

Koordiniert durch

TECHNISCHE UNIVERSITAET MUENCHEN
Germany

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Leistungen

Data Management Plan (1)

Data Management Plan

Veröffentlichungen

Peer reviewed articles (4)

Modular protein scaffold architecture and AI-guided sequence optimization facilitate de novo metalloenzyme engineering

Autoren: Paula Wagner Egea; Florent Delhommel; Ghulam Mustafa; Florian Leiss-Maier; Lisa Klimper; Thomas Badmann; Anna Heider; Idoia Wille; Michael Groll; Michael Sattler; Cathleen Zeymer
Veröffentlicht in: Structure, Ausgabe 34, 2026, ISSN 1878-4186
Herausgeber: Cell Press
DOI: 10.1016/J.STR.2025.10.010

A Luminescence-Based Screening Platform for Lanthanide-Binding Peptides and Proteins

Autoren: Robert Klassen; Anna Heider; Hannah Kugler; Michael Groll; Cathleen Zeymer
Veröffentlicht in: ACS Chemical Biology, Ausgabe 20, 2025, ISSN 1554-8937
Herausgeber: American Chemical Society (ACS)
DOI: 10.1021/ACSCHEMBIO.5C00670

Computational redesign and directed evolution of a lanthanide-dependent photoredox enzyme for enantioselective diol cleavage

Autoren: Florian Leiss-Maier, Joshua Behringer, Ghulam Mustafa, Anna Heider, Rahel Mühlhofer, Andreas S. Klein, Michael Groll, Cathleen Zeymer
Veröffentlicht in: Chemical Science, 2026, ISSN 2041-6520
Herausgeber: Royal Society of Chemistry (RSC)
DOI: 10.1039/D5SC08010J

A De Novo Metalloenzyme for Cerium Photoredox Catalysis

Autoren: Andreas Sebastian Klein, Florian Leiss-Maier, Rahel Mühlhofer, Benedikt Boesen, Ghulam Mustafa, Hannah Kugler, Cathleen Zeymer
Veröffentlicht in: Journal of the American Chemical Society, Ausgabe 146, 2024, ISSN 0002-7863
Herausgeber: American Chemical Society (ACS)
DOI: 10.1021/JACS.4C04618