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CORDIS - Resultados de investigaciones de la UE
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Contenido archivado el 2024-05-27

Structural and functional studies on the SUMO modification Pathway

Objetivo

The Small Ubiquitin-related MOdifier (SUMO) belongs to a family of proteins that become covalently attached to other proteins as post-translational modifications. Proteins that are modified by SUMO participate in diverse cellular processes, including transcriptional regulation, nuclear transport, maintenance of genome integrity, and signal transduction. Conjugation (or modification) by SUMO is controlled by an enzyme pathway analogous to the ubiquitin pathway. The functional consequences of SUMO attachment vary greatly from substrate to substrate. Frequently, SUMO alters interactions of substrates with other proteins or with DNA, but SUMO can also act by blocking ubiquitin attachment sites. An unusual feature of SUMO modification is that only a small fraction of the substrate is sumoylated at any given time, so the consequences of conjugation are not proportionate to such small fraction of modified substrates. Control of SUMO conjugation seems to be a dynamic process of conjugation by SUMO E3 ligase and deconjugation by SUMO isopeptidases. There are many aspects of the SUMO pathway that are still not very well understood. For instance, a few number of SUMO E3 ligases have been reported despite the high number of substrates modified by SUMO, and it is not clear how those known SUMO E3s ligases work. Additionally, even though the emerging role of non-covalent protein-protein interaction by the SUMO binding motifs (SBM) in the regulation of several SUMO modification outcomes, only few bona fide examples have been reported so far. Finally, biochemical and bioinformatic approaches have identified in mammals several members of the SUMO Ulp/Senp protease family.The precise physiological role for SUMO proteases is still relatively unclear, although recent reports support the hypothesis that Senp family members participate in non-redundant cellular functions and that these proteases are regulated by cellular localization dictated by their non-homologous N-terminal domain.

Ámbito científico (EuroSciVoc)

CORDIS clasifica los proyectos con EuroSciVoc, una taxonomía plurilingüe de ámbitos científicos, mediante un proceso semiautomático basado en técnicas de procesamiento del lenguaje natural. Véas: El vocabulario científico europeo..

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Palabras clave

Palabras clave del proyecto indicadas por el coordinador del proyecto. No confundir con la taxonomía EuroSciVoc (Ámbito científico).

Programa(s)

Programas de financiación plurianuales que definen las prioridades de la UE en materia de investigación e innovación.

Tema(s)

Las convocatorias de propuestas se dividen en temas. Un tema define una materia o área específica para la que los solicitantes pueden presentar propuestas. La descripción de un tema comprende su alcance específico y la repercusión prevista del proyecto financiado.

Convocatoria de propuestas

Procedimiento para invitar a los solicitantes a presentar propuestas de proyectos con el objetivo de obtener financiación de la UE.

FP7-PEOPLE-2007-4-3-IRG
Consulte otros proyectos de esta convocatoria

Régimen de financiación

Régimen de financiación (o «Tipo de acción») dentro de un programa con características comunes. Especifica: el alcance de lo que se financia; el porcentaje de reembolso; los criterios específicos de evaluación para optar a la financiación; y el uso de formas simplificadas de costes como los importes a tanto alzado.

MC-IRG - International Re-integration Grants (IRG)

Coordinador

UNIVERSITAT AUTONOMA DE BARCELONA
Aportación de la UE
€ 100 000,00
Dirección
EDIF A CAMPUS DE LA UAB BELLATERRA CERDANYOLA V
08193 Cerdanyola Del Valles
España

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Región
Este Cataluña Barcelona
Tipo de actividad
Higher or Secondary Education Establishments
Enlaces
Coste total

Los costes totales en que ha incurrido esta organización para participar en el proyecto, incluidos los costes directos e indirectos. Este importe es un subconjunto del presupuesto total del proyecto.

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