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Contenuto archiviato il 2024-04-30

The folding of membrane proteins - influence of lipid lateral pressure

Obiettivo



Research objectives and content
The aim of the research described in this proposal is to determine the influence of lipid lateral forces in membranes on the folding, stability and enzymatic activity of membrane proteins. As a model system we will use bacteriorhodopsin in combination with lipid bilayers consisting of mixtures of the C6-chain lipid dihexanoylphosphatidylcholine (DHPC) and the C14-chain lipid dimyristoylphosphatidylcholine. In this system the lateral pressure exerted by the lipid molecules on the protein can be can be controlled by varying the molar ratio of the two components. We will determine
a) the physical properties of the bilayer in varying compositions and in the presence and absence of the protein and b) the folding properties, stability and activity of the protein as a function of changes in the bilayer composition.
The physical properties of the bilayer (a) will be determined by differential scanning calorimetry, isothermal titration calorimetry, excimer fluorescence of inserted di-pyrene probes and X-ray diffraction. The folding properties and activity of the protein (b) will be determined spectroscopically (fluorescence, absorption and circular dichroism). The stability of the protein (b) will be evaluated using differential scanning calorimetry.
Training content (objective, benefit and expected impact)
There is good complementarity between the skills of the applicant and the training provided by the host institution, and therefore both will benefit from their cooperation. The applicant brings experience in the use of calorimetric techniques in combination with membrane proteins as well as a an understanding of the thermodynamics of protein stability. The host institute will provide training in the use of time-resolved techniques in the study of enzymatic activity and protein folding and the analysis of properties of lipids in membranes. Understanding of the interactions between lipids and membrane proteins can give us a tool to control enzyme activity in the membrane, or to understand how this control is achieved in living cells. It has also been shown that in the crystallisation process of membrane proteins lipid forces play an important role and therefore a better understanding of these intermolecular interactions can facilitate the structural analysis of this class of proteins.
Links with industry / industrial relevance (22)

Campo scientifico (EuroSciVoc)

CORDIS classifica i progetti con EuroSciVoc, una tassonomia multilingue dei campi scientifici, attraverso un processo semi-automatico basato su tecniche NLP. Cfr.: Il Vocabolario Scientifico Europeo.

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Programma(i)

Programmi di finanziamento pluriennali che definiscono le priorità dell’UE in materia di ricerca e innovazione.

Argomento(i)

Gli inviti a presentare proposte sono suddivisi per argomenti. Un argomento definisce un’area o un tema specifico per il quale i candidati possono presentare proposte. La descrizione di un argomento comprende il suo ambito specifico e l’impatto previsto del progetto finanziato.

Invito a presentare proposte

Procedura per invitare i candidati a presentare proposte di progetti, con l’obiettivo di ricevere finanziamenti dall’UE.

Dati non disponibili

Meccanismo di finanziamento

Meccanismo di finanziamento (o «Tipo di azione») all’interno di un programma con caratteristiche comuni. Specifica: l’ambito di ciò che viene finanziato; il tasso di rimborso; i criteri di valutazione specifici per qualificarsi per il finanziamento; l’uso di forme semplificate di costi come gli importi forfettari.

RGI - Research grants (individual fellowships)

Coordinatore

IMPERIAL COLLEGE OF SCIENCE, TECHNOLOGY AND MEDICINE
Contributo UE
Nessun dato
Indirizzo

SW7 2AY London
Regno Unito

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Costo totale

I costi totali sostenuti dall’organizzazione per partecipare al progetto, compresi i costi diretti e indiretti. Questo importo è un sottoinsieme del bilancio complessivo del progetto.

Nessun dato

Partecipanti (1)

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