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Molecular Recognition: Understanding Proteins Adsorption to Inorganic Surfaces

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La reconnaissance moléculaire dévoilée

Les interactions entre différentes molécules et les substrats dans la nature pourraient être exploitées pour des applications biomédicales. Comprendre les déterminants de ces interactions est donc capital.

De nombreuses applications biotechnologiques utilisent des matériaux composites où les protéines interagissent avec des matériaux inorganiques. Un exemple important est la combinaison du collagène et de l'hydroxyapatite dans les supports biomimétiques qui servent de matrice mécanique et de soutien pour la formation de l'os. Les peptides sont également intégrées dans les matériaux nanostructurés avec de nouvelles propriétés et fonctions pour la biocompatibilité de la surface et la livraison des médicaments. Comprendre la manière dont les protéines interagissent avec des matériaux inorganiques devrait donc aider à concevoir des matériaux biomédicaux efficaces pour diverses applications. Dans ce contexte, le projet PROADS («Molecular recognition: Understanding proteins adsorption to inorganic surfaces»), financé par l'UE, cherche à étudier la liaison des acides aminés sur les substrats inorganiques. Pour ce faire, le consortium a établi une spectroscopie de force à une molécule à l'aide de la microscopie de force atomique pour examiner la manière dont les acides aminés avec différentes propriétés interagissent avec les matériaux inorganiques en solution. Cette méthode est unique pour fournir des informations détaillées sur l'interaction peptide surface inorganique au niveau moléculaire. Les chercheurs ont déterminé la force des interactions entre les résidus d'acides aminés individuels et le substrat inorganique et ont également observé comment cela peut être influencé par la force ionique de la solution. Ils ont découvert que les interactions hydrophobiques et électrostatiques sont les liens de peptides les plus solides à s'attacher sur un substrat de silicone et mica. Ces données ont été soutenues par des simulations informatiques qui montraient également que la liaison des peptides au substrat était contrôlée par la liberté conformationnelle relative du peptide et du substrat dans la solution. Limiter le mouvement du substrat semble améliorer l'efficacité de liaison du peptide. Ensemble, les observations de PROADS présentent d'importantes ramifications pour la conception de nouveaux matériaux composites. La technologie générée pourrait être utilisée pour étudier l'interaction des autres molécules et les progrès des applications biomédicales.

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