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Molecular Recognition: Understanding Proteins Adsorption to Inorganic Surfaces

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Nuova luce sul riconoscimento molecolare

L’interazione tra diverse molecole e substrati in natura potrebbe essere sfruttata per applicazioni biomediche. Comprendere i fattori che determinano queste interazioni è quindi essenziale.

Molte applicazioni biotecnologiche utilizzano materiali compositi in cui le proteine interagiscono con materiali inorganici. Un esempio chiave è la combinazione di collagene e di idrossiapatite negli scaffold biomimetici che servono come matrice meccanica e di supporto per la formazione delle ossa. I peptidi vengono inoltre incorporati nei materiali nano-strutturati con nuove proprietà e funzioni per la biocompatibilità superficiale e la somministrazione di farmaci. Di conseguenza, la conoscenza del modo in cui le proteine interagiscono con i materiali inorganici potrà aiutare lo studio di materiali biomedici efficaci per una varietà di applicazioni. In questo contesto, il progetto PROADS (“Molecular recognition: Understanding proteins adsorption to inorganic surfaces”), finanziato dall’UE, ha cercato di approfondire il legame degli aminoacidi sui substrati inorganici. A questo scopo, il consorzio ha utilizzato una spettroscopia di forza di singola molecola utilizzando la microscopia di forza atomica per esaminare il modo in cui gli aminoacidi con proprietà differenti interagiscono con i materiali inorganici in soluzione. Questo metodo è uno strumento unico per ottenere informazioni sull’interazione tra peptidi e superfici inorganiche a livello molecolare e molto dettagliato. I ricercatori hanno stabilito la forza delle interazioni tra i residui dei singoli aminoacidi e il substrato inorganico, osservando anche qual è l’influenza che esercita su di essi la forza ionica della soluzione, scoprendo che le interazioni idrofobiche ed elettrostatiche sono i legami più forti dei peptidi che aderiscono su un substrato di silicio e mica. Questi dati sono stati supportati da simulazioni al computer, che hanno mostrato che il legame del peptide al substrato è controllato dalla relativa libertà conformazionale del peptide e del substrato in soluzione. La limitazione del movimento del substrato sembra migliorare l’efficacia del legame del peptide. Nel complesso, le osservazioni fatte dal team PROADS presentano importanti implicazioni per lo studio di nuovi materiali compositi e la tecnologia ottenuta potrebbe essere ulteriormente utilizzata per studiare l’interazione di altre molecole e per nuove applicazioni biomediche.

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