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Inhalt archiviert am 2024-06-18
Molecular Recognition: Understanding Proteins Adsorption to Inorganic Surfaces

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Neue Erkenntnisse zur Molekülerkennung

Da die Interaktion verschiedener Moleküle und Substrate in der Natur für biomedizinische Anwendungen interessant ist, muss genauer erforscht werden, unter welchen Bedingungen diese Wechselwirkungen stattfinden.

Viele biotechnologische Anwendungen setzen Verbundwerkstoffe ein, in denen Proteine mit anorganischen Materialien interagieren. Ein gutes Beispiel sind biomimetische Gerüste aus Kollagen und Hydroxylapatit, die als mechanische unterstützende Matrix dem Knochenaufbau dienen. Peptide sind auch Bestandteil von Nanomaterialien mit neuartigen Eigenschaften und Funktionen, um Oberflächen biokompatibel zu machen oder Wirkstoffe freizusetzen. Kenntnisse der Interaktion zwischen Proteinen und anorganischen Materialien sind daher für die Entwicklung effektiver biomedizinischer Materialien mit breitem Anwendungsbereich von Vorteil. So untersuchte das EU-finanzierte Projekt "Molecular recognition: Understanding proteins adsorption to inorganic surfaces" (PROADS), wie Aminosäuren an anorganische Substrate binden. Zu diesem Zweck etablierte das Konsortium ein spektroskopisches Verfahren (Einzelmolekül-Kraftspektroskopie/ Rasterkraftmikroskopie), um Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren mit unterschiedlichen Eigenschaften und anorganischem Material in Lösung zu analysieren. Die Methode liefert erstmals auf molekularer Ebene detaillierte Informationen zu Wechselwirkungen zwischen Peptiden und anorganischen Oberflächen. Die Forscher ermittelten die Stärke der Wechselwirkung zwischen einzelnen Aminosäuren und anorganischem Substrat und beobachteten auch, wie die Ionenstärke der Lösung dies beeinflusst. Die hydrophoben und elektrostatischen Wechselwirkungen sind offenbar die stärksten Bindungen, die bei Peptiden auf einem Siliziumsubstrat und Glimmer möglich sind. Die Daten wurden durch Computersimulationen bestätigt, die auch zeigten, dass die Bindung des Peptids an das Substrat durch die relative Konformationsfreiheit bei Peptid und gelöstem Substrat reguliert wird. Wird die Bewegungsfreiheit des Substrats limitiert, lässt sich die Bindungsfähigkeit des Peptids steigern. Insgesamt sind die Beobachtungen von PROADS interessant für die Entwicklung von Verbundwerkstoffen, und die neue Technologie kann die Analyse von Wechselwirkungen zwischen anderen Molekülen und biomedizinische Anwendungen vorantreiben.

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