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Resuelto el rompecabezas de la miosina y la actina en la contracción muscular

Investigadores de Alemania y Estados Unidos han logrado descubrir el modo en que los filamentos de miosina y actina se conjuntan para regular los movimientos musculares y de otras clases en el organismo. Para ello obtuvieron una imagen de la tropomiosina y la troponina, proteí...

Investigadores de Alemania y Estados Unidos han logrado descubrir el modo en que los filamentos de miosina y actina se conjuntan para regular los movimientos musculares y de otras clases en el organismo. Para ello obtuvieron una imagen de la tropomiosina y la troponina, proteínas que controlan la manera en que la miosina se une a la actina. Los hallazgos de este estudio podrían servir para esclarecer cómo ciertas modificaciones determinadas genéticamente afectan al complejo actina-miosina-tropomiosina en algunas clases de enfermedad cardíaca hereditaria. El equipo, dirigido por Stefan Raunser y Elmar Behrmann del Instituto Max Planck de Fisiología Molecular de Alemania, generó una imagen de dicho complejo con una gran resolución, de hasta 0,8 nanómetros, valiéndose de técnicas sofisticadas de microscopía de electrones. Dicha imagen contaba con una resolución inferior a la millonésima parte de un milímetro, algo nunca antes logrado. Gracias a este estudio se pudo precisar la ubicación de dichas proteínas dentro del complejo y analizar los procesos de contracción de los músculos. El sarcómero, la unidad funcional básica de todo músculo, contiene las proteínas actina, miosina y tropomiosina. Para que el músculo se contraiga, la miosina debe deslizarse sobre moléculas filamentosas de actina. La tropomiosina, como la troponina, controla la contracción muscular regulando cuándo la miosina se une a la actina, según informan los investigadores. En estado de reposo, el punto de enlace de la miosina sobre el filamento de actina se encuentra bloqueado por la tropomiosina y la troponina. En palabras de los propios autores: «La cabeza de la miosina se encuentra en una posición de noventa grados. Sólo tras producirse el anclaje de los iones de calcio sobre las proteínas reguladoras queda expuesto el punto de enlace del filamento de actina. La cabeza de la miosina se asienta sobre este punto, cambia su conformación y se pliega de un modo articulado, tirando así al mismo tiempo de la actina.» Los filamentos se deslizan los unos sobre los otros, lo que acorta el sarcómero y permite la contracción muscular. «Se trata de un paso importante para comprender la interacción que se da entre las distintas proteínas dentro de las estructuras funcionales del músculo -indicó el Dr. Raunser-. Se puede decir que hemos creado un mapa para bioquímicos. Nuestros hallazgos les facilitarán la comprensión de los procesos y las secuencias de acontecimientos que tienen lugar en el interior de los músculos.» Estos resultados serán de utilidad también para aquellos especialistas en medicina que se esfuerzan por desentrañar insuficiencias cardíacas, asociadas en muchos casos a mutaciones puntuales. Según el Dr. Raunser: «Ubicar con precisión las mutaciones es fundamental para desarrollar tratamientos frente a esta clase de patologías cardiacas». En el estudio colaboraron investigadores de la Escuela de Medicina de Hannover y la Ruhr-Universität Bochum (ambas en Alemania) y de la Universidad de Tejas (Estados Unidos).Para más información, consulte: Instituto Max Planck de Fisiología Molecular: http://www.mpi-dortmund.mpg.de/english/Start/Welcome/index.html Escuela de Medicina de Hannover: http://www.mh-hannover.de/index.php?L=1

Países

Alemania