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Des scientifiques résolvent l'énigme de l'accrochage actine-myosine

Des chercheurs d'Allemagne et du Royaume-Uni sont parvenus à découvrir comment la myosine et les filaments d'actine interagissent afin de réguler les processus musculaires et autres mouvements. Ils ont fourni une image de la tropomyosine et de la troponine, deux protéines resp...

Des chercheurs d'Allemagne et du Royaume-Uni sont parvenus à découvrir comment la myosine et les filaments d'actine interagissent afin de réguler les processus musculaires et autres mouvements. Ils ont fourni une image de la tropomyosine et de la troponine, deux protéines responsables du mode de liaison de la myosine à l'actine. Les résultats de cette étude pourraient permettre aux chercheurs d'établir la façon dont les modifications génétiquement déterminées affectent le complexe actine-myosine-tropomyosine dans certains types de maladies cardiaques héréditaires. Sous la direction de Stefan Raunser et d'Elmar Behrmann de l'Institut Max Planck de physiologie nucléaire en Allemagne, l'équipe a pu obtenir une image précise du complexe actine-myosine-tropomyosine de 0,8 nanomètres à l'aide de techniques de microscopie d'électrons sophistiquées. L'image représentait une résolution inférieure à un millionième de millimètre, une première en la matière. Grâce à cette étude, les chercheurs ont pu identifier correctement les sites des protéines au sein du complexe et analyser les processus de contraction musculaire. Le sarcomère, une unité fonctionnelle basique du muscle, comprend les protéines d'actine, de myosine et de tropomyosine. La contraction d'un muscle implique que la myosine glisse le long des molécules d'actine filamenteuses. La tropomyosine, avec la troponine, contrôle la contraction musculaire en régulant le moment où la myosine se lie à l'actine. Le point de liaison pour la myosine sur le filament d'actine est bloqué par la tropomyosine et la troponine au repos, affirment les chercheurs. «La tête de la myosine se trouve à une position de 90 degrés», expliquent les chercheurs. «Ce n'est qu'après un influx de calcium, au niveau des protéines régulatrices, que le point de liaison est exposé sur le filament d'actine. La tête de la myosine se fixe alors sur ce site, change sa conformation et en se repliant, attire l'actine vers elle. Les filaments glissent les uns sur les autres, entraînant le rétrécissement du sarcomère et à la contraction du muscle. «Il s'agit là d'un pas important en terme de compréhension de l'interaction entre les protéines individuelles au sein des structures fonctionnelles du muscle», affirmait le Dr Raunser. «Nous avons, pour ainsi dire, dresser une carte pour les biochimistes. Nos résultats leur permettront de comprendre les processus et séquences des évènements qui ont lieu au niveau des muscles.» Les résultats profiteront également aux spécialistes médicaux, pour les informer sur les dysfonctionnements cardiaques, habituellement liés à des mutations ponctuelles. «Il est essentiel de découvrir le site exact des mutations en vue de développer des traitements pour de telles maladies cardiaques», affirmait le Dr Raunser. Des chercheurs de la faculté de médecine de Hanovre et de la Ruhr-Universität Bochum en Allemagne ainsi que de l'université du Texas aux États-Unis ont participé à cette étude.Pour de plus amples informations, consulter: Institut Max Planck de physiologie moléculaire: http://www.mpi-dortmund.mpg.de/english/Start/Welcome/index.html Faculté de médecine de Hanovre: http://www.mh-hannover.de/index.php?L=1

Pays

Allemagne