Wissenschaftler lösen Myosin-Aktin-Rätsel

Forscher aus Deutschland und den Vereinigten Staaten konnten erfolgreich enthüllen, wie Myosin- und Aktin-Fasern bei der Steuerung von Muskeln und anderen Bewegungsprozessen zusammenarbeiten. Sie erstellten ein Bild der Proteine Tropomysin und Troponin, die dafür zuständig sin...

Forscher aus Deutschland und den Vereinigten Staaten konnten erfolgreich enthüllen, wie Myosin- und Aktin-Fasern bei der Steuerung von Muskeln und anderen Bewegungsprozessen zusammenarbeiten. Sie erstellten ein Bild der Proteine Tropomysin und Troponin, die dafür zuständig sind, wie sich Myson an Aktin bindet. Die Ergebnisse dieser Studie könnten Forschern dabei helfen festzustellen, wie genetisch bedingte Modifikationen den Aktin-Myson-Tropomysin-Komplex bei manchen Arten angeborener Herzerkrankungen beeinflussen.

Unter der Leitung von Stefan Raunser und Elmar Behrmann vom Max-Planck-Institut für Molekularphysiologie in Deutschland erstellte das Team unter Verwendung modernster Elektronenmikroskoptechniken ein genaues Bild des Aktin-Myosin-Tropomysin-Komplexes auf 0,8 Nanometer. Das Bild weist eine Auflösung von weniger als einem millionstel Millimeter auf. Niemals zuvor wurde ein solches Werk vollbracht.

Dank der Studie konnten die Forscher den Standort der Proteine innerhalb des Komplexes korrekt identifizieren und die Muskelkontraktionsprozesse analysieren.

Das Sarkomer, die kleinste funktionelle Einheit eines Muskels, besteht aus Aktin, Myosin und Tropomysin-Proteinen. Bei einer Muskelkontraktion muss das Myosin die faserigen Aktinmoleküle entlang gleiten. Tropomysin steuert gemeinsam mit Troponin die Muskelkontraktion, indem es kontrolliert, wann sich das Myosin an das Aktin bindet, so die Forscher. Die sich an die Aktin-Faser bindende Seite für das Myosins wird im Ruhezustand durch Tropomysin und Troponin blockiert.

"Der Myosinkopf befindet sich in einer 90-Grad-Position", so die Forscher. "Erst nach der Zufuhr von Kalzium, das sich an die steuernden Proteine heftet, wird die bindende Seite auf der Aktinfaser frei. Der Myosinkopf heftet sich an diese Seite, ändert seine Form und biegt sich sehr gelenkig, wobei es das Aktin mitnimmt." Die Fasern gleiten übereinander, was zu einem kürzeren Sarkomer und zur Muskelkontraktion führt.

"Dies ist ein wichtiger Schritt für das Verstehen der Interaktion zwischen den einzelnen Proteinen innerhalb der funktionellen Struktur eines Muskels", erklärt Dr. Raunser. "Wir haben sozusagen eine Karte für Biochemiker gemalt. Unsere Endeckungen werden ihnen dabei helfen, die Prozesse und die Folge von Ereignissen zu verstehen, die in einem Muskel stattfinden."

Auch Mediziner, die neue Erkenntnisse über die Fehlfunktionen eines Herzens, die üblicherweise mit Punktmutationen zusammenhängen, erhalten möchten, werden von den Ergebnissen profitieren. "Die Bestimmung der exakten Position der Mutationen ist für die Entwicklung von Behandlungen für diese Herzkrankheiten unabdingbar", so Dr. Raunser.

Forscher der Medizinischen Hochschule Hannover und der Ruhr-Universität Bochum in Deutschland sowie der Universität Texas in den Vereinigten Staaten trugen zu dieser Studie bei.Mehr Informationen sind verfügbar unter: Max-Planck-Institut für Molekularphysiologie: http://www.mpi-dortmund.mpg.de/Start/Willkommen/index.html Medizinische Hochschule Hannover: http://www.mh-hannover.de/index.php?id=2

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