Skip to main content

Article Category

Wiadomości

Article available in the folowing languages:

Naukowcy rozwikłali zagadkę miozyny-aktyny

Naukowcy z Niemiec i USA odkryli sposób, w jaki filamenty miozynowe i aktynowe wspólnie regulują skurcze mięśni oraz inne procesy ruchowe. Przedstawili obraz białek - tropomiozyny i troponiny - kontrolujących wiązanie się miozyny z aktyną. Odkrycia dokonane w toku tych badań m...

Naukowcy z Niemiec i USA odkryli sposób, w jaki filamenty miozynowe i aktynowe wspólnie regulują skurcze mięśni oraz inne procesy ruchowe. Przedstawili obraz białek - tropomiozyny i troponiny - kontrolujących wiązanie się miozyny z aktyną. Odkrycia dokonane w toku tych badań mogą pomóc naukowcom w ustaleniu, jak genetycznie zdeterminowane modyfikacje wpływają na kompleks aktyna-miozyna-tropomiozyna w niektórych typach dziedzicznych chorób serca. Zespół, którego pracami kierowali Stefan Raunser i Elmar Behrmann z Instytutu Fizjologii Molekularnej im. Maxa Plancka w Niemczech, wygenerował precyzyjny obraz kompleksu aktyna-miozyna-tropomiozyna z dokładnością do 0,8 nanometra, za pomocą zaawansowanych technik mikroskopii elektronowej. Rozdzielczość obrazu wyniosła mniej niż jedną milionową milimetra. Czegoś takiego jeszcze nigdy wcześniej nie dokonano. Dzięki tym badaniom naukowcy mogą prawidłowo ustalić położenie białek w kompleksie i analizować procesy skurczu mięśni. Sarkomer - podstawowa jednostka funkcjonalna mięśni - zawiera aktynę, miozynę i tropomiozynę. Skurcz mięśnia oznacza, że miozyna musi przesunąć się po molekułach filamentów aktynowych. Zdaniem naukowców tropomiozyna wraz z troponiną kontrolują skurcz mięśnia poprzez regulację momentu wiązania miozyny z aktyną. Miejsce wiązania miozyny na filamencie aktynowym jest blokowane przez tropomiozynę i troponinę w stanie spoczynku - twierdzą badacze. "Główka miozyny ustawiona jest pod kątem 90 stopni" - informują naukowcy. "Dopiero w następstwie dopływu wapnia, który łączy się z białkami regulacyjnymi, odsłania się miejsce wiązania na filamencie aktynowym. Główka miozyny łączy się z tym miejscem, zmienia swoją konformację i wygina się przegubowo, pociągając w ten sposób za sobą aktynę". Filamenty przesuwają się po sobie, doprowadzając do skrócenia sarkomeru i skurczu mięśnia. "To ważny krok w poznawaniu wzajemnej zależności między poszczególnymi białkami w funkcjonalnych strukturach mięśni" - stwierdza dr Raunser. "Wyrysowaliśmy coś w rodzaju mapy dla biochemików. Nasze odkrycia ułatwią im zrozumienie procesów i sekwencji zdarzeń, jakie zachodzą w mięśniach". Wyniki będą również interesujące dla lekarzy, chcących pogłębić wiedzę o wadliwych czynnościach serca, które są zazwyczaj wiązane z mutacjami punktowymi. "Odkrycie dokładnej lokalizacji mutacji ma zasadnicze znaczenie dla opracowania terapii tego typu chorób serca" - zauważa dr Raunser. Wkład w badania wnieśli również naukowcy z Uniwersytetu Medycznego w Hanowerze i Ruhr-Universität Bochum w Niemczech oraz z Uniwersytetu w Teksasie, USA.Więcej informacji: Instytut Fizjologii Molekularnej im. Maxa Plancka: http://www.mpi-dortmund.mpg.de/english/Start/Welcome/index.html Uniwersytet Medyczny w Hanowerze http://www.mh-hannover.de/index.php?L=1

Kraje

Niemcy