Corriger les protéines mal pliées
Les cellules de notre organisme possèdent un système de protection appelé ERAD ou dégradation associée au réticulum endoplasmique, qui détruit les protéines mal pliées ou non configurées à l'origine de certaines pathologies. Une meilleure compréhension du fonctionnement d'ERAD serait ainsi un atout majeur pour le traitement de ces maladies générées par des protéines mal pliées. Le projet MAMMALIAN ERAD («Expanding the knowledge on mammalian endoplasmic reticulum-associated degradation») a donc été financé par l'UE afin d'étudier comment ERAD détruit les protéines mutées et mal configurées. Ces recherches ont montré qu'une enzyme particulière du système ERAD, la glycoprotéine gp78 jouait un rôle essentiel dans la dégradation de la protéine mutée associée à la mucoviscidose. Gp78 est donc une cible très intéressante pour de nouvelles thérapies. Les chercheurs ont également analysé l'interaction de cette enzyme avec une autre protéine, l'enzyme Hrd1. Ils ont ainsi montré que la protéine Hrd1 était responsable de l'activation de gp78 et d'autres facteurs clés de la machinerie ERAD. Les partenaires du projet ont par ailleurs étudié les protéines mal pliées impliquées dans la mucoviscidose, la maladie de Paget (ostéite déformante hypertrophique) ou la démence fronto-temporale. Les chercheurs espèrent que les connaissances acquises lors de ce projet permettront d'orienter les recherches futures vers de nouvelles thérapies contre ces pathologies.
