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CORDIS - Resultados de investigaciones de la UE
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Contenido archivado el 2024-06-18

Structural and biochemical basis of protein amyloid evolution

Objetivo

Protein misfolding and aggregation into amyloid fibrils is a hallmark of serious diseases such as Alzheimer´s, Familial Amyloidotic Polyneuropathy (FAP) and atherosclerosis. Amyloid fibrils can also be biologically functional. Bacterial and fungal amyloids are proposed to form a prominent protein fold early in evolution. It is unclear why many different proteins, which often assume stable functional quaternary structure under normal conditions, can convert into a common β-sheet rich amyloid aggregate. An important unanswered question is whether the molecular mechanisms of amyloid formation have been conserved in evolution. We will characterize these mechanisms using two very different proteins involved in amyloid diseases: apolipoprotein A-I (apoA-I), a helical protein that is important in atherosclerosis and familial amyloidosis, and transthyretin (TTR), a beta-sheet protein that forms amyloid in FAP. We will explore in detail the novel molecular mechanism of amyloid formation by human apoA-I , which will help design a strategy to block this process. We will further characterize amyloid formation in evolutionary diverse species using fish TTR as a model protein that, we previously showed, forms amyloid. Fish are the most biodiverse group of vertebrates that can adapt to broad range of external conditions; hence, they are particularly suitable to study the adaptation of protein structure/function. TTR amyloid formation will be characterized in two evolutionary distinct piscine species with different adaptation mechanisms: a modern Actinopterygii (sea bream) and an ancient Agnatha (lamprey). The role of sea bream TTR N-terminus, previously proposed to be important in amyloid formation, will be investigated and compared with human TTR. The results will provide sharper insights into amyloid formation by structurally and evolutionaly diverse proteins, and will help develop new strategies to block amyloid diseases such as apoA-I amyloidosis, atherosclerosis and FAP.

Ámbito científico (EuroSciVoc)

CORDIS clasifica los proyectos con EuroSciVoc, una taxonomía plurilingüe de ámbitos científicos, mediante un proceso semiautomático basado en técnicas de procesamiento del lenguaje natural. Véas: El vocabulario científico europeo..

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Programa(s)

Programas de financiación plurianuales que definen las prioridades de la UE en materia de investigación e innovación.

Tema(s)

Las convocatorias de propuestas se dividen en temas. Un tema define una materia o área específica para la que los solicitantes pueden presentar propuestas. La descripción de un tema comprende su alcance específico y la repercusión prevista del proyecto financiado.

Convocatoria de propuestas

Procedimiento para invitar a los solicitantes a presentar propuestas de proyectos con el objetivo de obtener financiación de la UE.

FP7-PEOPLE-2013-IOF
Consulte otros proyectos de esta convocatoria

Régimen de financiación

Régimen de financiación (o «Tipo de acción») dentro de un programa con características comunes. Especifica: el alcance de lo que se financia; el porcentaje de reembolso; los criterios específicos de evaluación para optar a la financiación; y el uso de formas simplificadas de costes como los importes a tanto alzado.

MC-IOF - International Outgoing Fellowships (IOF)

Coordinador

CENTRO DE CIENCIAS DO MAR DO ALGARVE
Aportación de la UE
€ 328 141,00
Dirección
UNIVERSIDADE DO ALGARVE
8005-139 FARO
Portugal

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Región
Continente Algarve Algarve
Tipo de actividad
Research Organisations
Enlaces
Coste total

Los costes totales en que ha incurrido esta organización para participar en el proyecto, incluidos los costes directos e indirectos. Este importe es un subconjunto del presupuesto total del proyecto.

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