Skip to main content
Przejdź do strony domowej Komisji Europejskiej (odnośnik otworzy się w nowym oknie)
polski polski
CORDIS - Wyniki badań wspieranych przez UE
CORDIS
Zawartość zarchiwizowana w dniu 2024-06-18

Structural and biochemical basis of protein amyloid evolution

Cel

Protein misfolding and aggregation into amyloid fibrils is a hallmark of serious diseases such as Alzheimer´s, Familial Amyloidotic Polyneuropathy (FAP) and atherosclerosis. Amyloid fibrils can also be biologically functional. Bacterial and fungal amyloids are proposed to form a prominent protein fold early in evolution. It is unclear why many different proteins, which often assume stable functional quaternary structure under normal conditions, can convert into a common β-sheet rich amyloid aggregate. An important unanswered question is whether the molecular mechanisms of amyloid formation have been conserved in evolution. We will characterize these mechanisms using two very different proteins involved in amyloid diseases: apolipoprotein A-I (apoA-I), a helical protein that is important in atherosclerosis and familial amyloidosis, and transthyretin (TTR), a beta-sheet protein that forms amyloid in FAP. We will explore in detail the novel molecular mechanism of amyloid formation by human apoA-I , which will help design a strategy to block this process. We will further characterize amyloid formation in evolutionary diverse species using fish TTR as a model protein that, we previously showed, forms amyloid. Fish are the most biodiverse group of vertebrates that can adapt to broad range of external conditions; hence, they are particularly suitable to study the adaptation of protein structure/function. TTR amyloid formation will be characterized in two evolutionary distinct piscine species with different adaptation mechanisms: a modern Actinopterygii (sea bream) and an ancient Agnatha (lamprey). The role of sea bream TTR N-terminus, previously proposed to be important in amyloid formation, will be investigated and compared with human TTR. The results will provide sharper insights into amyloid formation by structurally and evolutionaly diverse proteins, and will help develop new strategies to block amyloid diseases such as apoA-I amyloidosis, atherosclerosis and FAP.

Dziedzina nauki (EuroSciVoc)

Klasyfikacja projektów w serwisie CORDIS opiera się na wielojęzycznej taksonomii EuroSciVoc, obejmującej wszystkie dziedziny nauki, w oparciu o półautomatyczny proces bazujący na technikach przetwarzania języka naturalnego. Więcej informacji: Europejski Słownik Naukowy.

Aby użyć tej funkcji, musisz się zalogować lub zarejestrować

Program(-y)

Wieloletnie programy finansowania, które określają priorytety Unii Europejskiej w obszarach badań naukowych i innowacji.

Temat(-y)

Zaproszenia do składania wniosków dzielą się na tematy. Każdy temat określa wybrany obszar lub wybrane zagadnienie, których powinny dotyczyć wnioski składane przez wnioskodawców. Opis tematu obejmuje jego szczegółowy zakres i oczekiwane oddziaływanie finansowanego projektu.

Zaproszenie do składania wniosków

Procedura zapraszania wnioskodawców do składania wniosków projektowych w celu uzyskania finansowania ze środków Unii Europejskiej.

FP7-PEOPLE-2013-IOF
Zobacz inne projekty w ramach tego zaproszenia

System finansowania

Program finansowania (lub „rodzaj działania”) realizowany w ramach programu o wspólnych cechach. Określa zakres finansowania, stawkę zwrotu kosztów, szczegółowe kryteria oceny kwalifikowalności kosztów w celu ich finansowania oraz stosowanie uproszczonych form rozliczania kosztów, takich jak rozliczanie ryczałtowe.

MC-IOF - International Outgoing Fellowships (IOF)

Koordynator

CENTRO DE CIENCIAS DO MAR DO ALGARVE
Wkład UE
€ 328 141,00
Adres
UNIVERSIDADE DO ALGARVE
8005-139 FARO
Portugalia

Zobacz na mapie

Region
Continente Algarve Algarve
Rodzaj działalności
Research Organisations
Linki
Koszt całkowity

Ogół kosztów poniesionych przez organizację w związku z uczestnictwem w projekcie. Obejmuje koszty bezpośrednie i pośrednie. Kwota stanowi część całkowitego budżetu projektu.

Brak danych
Moja broszura 0 0