Ziel
Protein misfolding and aggregation into amyloid fibrils is a hallmark of serious diseases such as Alzheimer´s, Familial Amyloidotic Polyneuropathy (FAP) and atherosclerosis. Amyloid fibrils can also be biologically functional. Bacterial and fungal amyloids are proposed to form a prominent protein fold early in evolution. It is unclear why many different proteins, which often assume stable functional quaternary structure under normal conditions, can convert into a common β-sheet rich amyloid aggregate. An important unanswered question is whether the molecular mechanisms of amyloid formation have been conserved in evolution. We will characterize these mechanisms using two very different proteins involved in amyloid diseases: apolipoprotein A-I (apoA-I), a helical protein that is important in atherosclerosis and familial amyloidosis, and transthyretin (TTR), a beta-sheet protein that forms amyloid in FAP. We will explore in detail the novel molecular mechanism of amyloid formation by human apoA-I , which will help design a strategy to block this process. We will further characterize amyloid formation in evolutionary diverse species using fish TTR as a model protein that, we previously showed, forms amyloid. Fish are the most biodiverse group of vertebrates that can adapt to broad range of external conditions; hence, they are particularly suitable to study the adaptation of protein structure/function. TTR amyloid formation will be characterized in two evolutionary distinct piscine species with different adaptation mechanisms: a modern Actinopterygii (sea bream) and an ancient Agnatha (lamprey). The role of sea bream TTR N-terminus, previously proposed to be important in amyloid formation, will be investigated and compared with human TTR. The results will provide sharper insights into amyloid formation by structurally and evolutionaly diverse proteins, and will help develop new strategies to block amyloid diseases such as apoA-I amyloidosis, atherosclerosis and FAP.
Wissenschaftliches Gebiet (EuroSciVoc)
CORDIS klassifiziert Projekte mit EuroSciVoc, einer mehrsprachigen Taxonomie der Wissenschaftsbereiche, durch einen halbautomatischen Prozess, der auf Verfahren der Verarbeitung natürlicher Sprache beruht. Siehe: Das European Science Vocabulary.
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- Naturwissenschaften Biowissenschaften Biochemie Biomoleküle Proteine Proteinfaltung
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Programm/Programme
Mehrjährige Finanzierungsprogramme, in denen die Prioritäten der EU für Forschung und Innovation festgelegt sind.
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Thema/Themen
Aufforderungen zur Einreichung von Vorschlägen sind nach Themen gegliedert. Ein Thema definiert einen bestimmten Bereich oder ein Gebiet, zu dem Vorschläge eingereicht werden können. Die Beschreibung eines Themas umfasst seinen spezifischen Umfang und die erwarteten Auswirkungen des finanzierten Projekts.
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Aufforderung zur Vorschlagseinreichung
Verfahren zur Aufforderung zur Einreichung von Projektvorschlägen mit dem Ziel, eine EU-Finanzierung zu erhalten.
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FP7-PEOPLE-2013-IOF
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Finanzierungsplan
Finanzierungsregelung (oder „Art der Maßnahme“) innerhalb eines Programms mit gemeinsamen Merkmalen. Sieht folgendes vor: den Umfang der finanzierten Maßnahmen, den Erstattungssatz, spezifische Bewertungskriterien für die Finanzierung und die Verwendung vereinfachter Kostenformen wie Pauschalbeträge.
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Koordinator
8005-139 FARO
Portugal
Die Gesamtkosten, die dieser Organisation durch die Beteiligung am Projekt entstanden sind, einschließlich der direkten und indirekten Kosten. Dieser Betrag ist Teil des Gesamtbudgets des Projekts.