Proteine pettinate via
Le proteine sono molecole biologiche importanti in molti campi, tra cui la medicina, la farmaceutica, le scienze ambientali e la sicurezza. Si riesce a ridurre al minimo il loro adsorbimento su superfici durante la manipolazione tramite funzionalizzazione delle superfici con minuti pettini di polimeri idrosolubili neutri (NWSP). Mancano studi meccanicistici dettagliati sulle interazioni tra proteine e NWSP ed è normale che i pettini falliscano (“brush failure”). Gli scienziati hanno compiuto notevoli progressi che hanno consentito una comprensione più approfondita e la creazione di un prezioso strumento per ulteriori studi nell’ambito del progetto POLYPROT (“Protein-repellent polymers”). Il team ha scelto due tipi di proteine con diverse proprietà leganti. È probabile che le proteine globulari come l’emoglobina, la mioglobina e l’insulina adsorbano a causa di interazioni deboli non specifiche. Le proteine come gli anticorpi antipolimerici adsorbono tramite legame forte e specifico di siti proteici a siti polimerici. Polimeri di glicoli polietilenici (PEG) con caratteristiche di ramificazioni a pettine (brush) controllate (densità di innesto e lunghezza del polimero) sono stati innestati in superfici piatte e incubati con soluzioni proteiche. Il team ha utilizzato una tecnica avanzata di diffusione dei neutroni (riflettometria neutronica con variazione di contrasto) per caratterizzare la densità del pettine. L’adsorbimento di mioglobina su polistirene idrofobico funzionalizzato da PEG avviene in due strati, uno strato interno denso sulla superficie di innesto e uno strato esterno meno denso al di sopra. La quantità di proteine adsorbita nello strato interno è risultata indipendente dalla lunghezza del polimero, ma correlata alla crescente densità del polimero stesso. La quantità nello strato esterno è risultata correlata alla quantità di polimero; si tratta cioè di una dipendenza sia dalla lunghezza che dalla densità. Gli anticorpi antiPEG hanno legato i pettini PEG innestati a monostrati lipidici su supporti solidi tramite specifico adsorbimento ternario (vale a dire dovuto a interazioni favorevoli tra proteine e pettine) Lo spessore e la densità del monostrato aderito aumentavano con l’aumento dell’innesto di ramificazioni. Gli studi meccanicistici sono stati accompagnati da progressi metodici nella tecnica dell’onda stazionaria a raggi X, per la caratterizzazione strutturale specifica di ogni elemento. I ricercatori hanno dimostrato le fenomenali potenzialità del contenuto di zolfo di una proteina per la caratterizzazione della struttura delle proteine adsorbite. La nuova metodologia potrebbe rivelarsi estremamente utile nella caratterizzazione di sistemi biologici e biomimetici in corrispondenza di interfacce solide/liquide. POLYPROT ha consentito notevoli progressi nella comprensione di NWSP repellenti alle proteine. Si prevede che i risultati miglioreranno svariate applicazioni tecnologiche e mediche, tra cui gli interventi in vivo.
Parole chiave
Proteine, adsorbimento delle proteine, superfici, polimeri idrosolubili, polimeri repellenti alla proteine
